| Альфа-токсин Clostridium perfringens | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 3.1.4.3 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
Альфа-токсин Clostridium perfringens — это токсин, продуцируемый бактерией Clostridium perfringens (C. perfringens), и он отвечает за газовую гангрену и мионекроз в инфицированных тканях. Токсин также обладает гемолитической активностью.
Клиническое значение
Было показано, что этот токсин является ключевым фактором вирулентности при инфицировании C. perfringens; без этого токсина бактерия не может вызвать болезнь[1]. Кроме того, вакцинация против токсоида альфа-токсина защищает мышей от газовой гангрены C. perfringens[2]. В результате знание функции этого конкретного белка значительно помогает понять мионекроз.
Структура и гомология
Альфа-токсин имеет поразительное сходство с токсинами, вырабатываемыми другими бактериями, а также с природными ферментами. Существует значительная гомология с ферментами фосфолипазы C из Bacillus cereus, C. bifermentans и Listeria monocytogenes[3]. С-концевой домен проявляет сходство с небактериальными ферментами, такими как липаза поджелудочной железы, липоксигеназа сои и синаптотагмин I[4].
Альфа-токсин — это металлофосфолипаза цинка, для активации которой необходим цинк. Во-первых, токсин связывается с участком связывания на поверхности клетки. С-концевой С2-подобный домен PLAT связывает кальций и позволяет токсину связываться с головными группами фосфолипидов на поверхности клетки. С-концевой домен входит в бислой фосфолипидов. N-концевой домен обладает фосфолипазной активностью. Это свойство позволяет гидролизовать фосфолипиды, такие как фосфатидилхолин, имитируя эндогенную фосфолипазу С. При гидролизе фосфатидилхолина образуется диацилглицерин, который активирует различные пути вторичного мессенджера. Конечный результат включает активацию пути арахидоновой кислоты и продукцию тромбоксана А2, продукцию IL-8, фактора активации тромбоцитов и нескольких молекул межклеточной адгезии. Эти действия в совокупности вызывают отек из-за повышенной проницаемости сосудов[3].
См. также
- Бета-токсин <i>Clostridium perfringens</i>
Примечания
- ↑ Awad, M.M. (1995). “Virulence studies on chromosomal alpha-toxin and alpha-toxin mutants constructed by allelic exchange provide genetic evidence for the essential role of alpha-toxin in Clostridium perfringens-mediated gas gangrene”. Mol Microbiol. 15 (2): 191—202. DOI:10.1111/j.1365-2958.1995.tb02234.x. PMID 7746141.
- ↑ “A genetically engineered vaccine against the alpha-toxin of Clostridium perfringens also protects mice against experimental gas gangrene”. Vaccine. 11 (12): 1253—1258. 1993. DOI:10.1016/0264-410X(93)90051-X. PMID 8256506.
- ↑ 1 2 “Clostridium perfringens Alpha-Toxin: Characterization and Mode of Action”. J Biochem. 136 (5): 569—574. 2004. DOI:10.1093/jb/mvh161. PMID 15632295.
- ↑ “Structure of the key toxin in gas gangrene”. Nature Structural & Molecular Biology. 5 (8): 738—746. 1998. DOI:10.1038/1447. PMID 9699639.
| Активность | |
|---|---|
| Регуляция | |
| Классификация | |
| Типы |
|
| КФ 3.1.1: Гидролазы карбоновых эфиров | |||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| КФ 3.1.2: Тиоэстеразы |
| ||||||||||||||
| КФ 3.1.3: Фосфатазы |
| ||||||||||||||
| КФ 3.1.4: Фосфодиэстеразы |
| ||||||||||||||
| КФ 3.1.6: Сульфатазы |
| ||||||||||||||
| Нуклеазы (включая дезоксирибонуклеазы и рибонуклеазы) |
| ||||||||||||||
Эта страница в последний раз была отредактирована 10 сентября 2023 в 11:09.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.