Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.

Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.

4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день
и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
Статистика
На русском, статей
Улучшено за 24 ч.
Добавлено за 24 ч.
Что мы делаем. Каждая страница проходит через несколько сотен совершенствующих техник. Совершенно та же Википедия. Только лучше.
.
Лео
Ньютон
Яркие
Мягкие

Из Википедии — свободной энциклопедии

Энтеропептидаза (энтерокиназа)
Энтеропептидаза с ингибитором

Энтеропептидаза с ингибитором
Обозначения
Символы PRSS7
CAS 9014-74-8
Entrez Gene 5651
HGNC 9490
OMIM 606635
RefSeq NM_002772
UniProt P98073
Другие данные
Локус 21-я хр. , 21q21
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?

Энтеропептидаза (от др.-греч. ἔντερον — кишка и πεπτός — сваренный, переваренный; синоним энтерокиназа) — протеолитический фермент из группы эндопептидаз. Пептид — гидролаза.

Структура

Энтеропептидаза представляет собой гликопротеин с молекулярной массой около 150 000. Молекула энтеропептидазы состоит не менее чем на 35 % из углеводов и построена из двух полипептидных цепей — тяжёлой, с молекулярной массой 115 000, и лёгкой, с молекулярной массой 35 000.[1]

Секреция энтеропептидазы

Продуцируется клетками слизистой оболочки кишечника, в основном, в двенадцатиперстной кишке, в незначительном объёме в тощей кишке и других отделах. Секреторные гранулы энтеропептидазы располагаются в апикальной части высокопризматических мукоцитов бруннеровых желёз. Синтез энтеропептидазы осуществляется энтероцитами. Молекула энтеропептидазы состоит из гетеромеров, связанных бисульфидными связями. Её тяжёлая часть прикреплена к мембране энтероцита.[2]

Ранее считалось, что секреция энтеропептидазы происходит в либеркюновых криптах,[3] однако более поздние исследования показали, что энтеропептидаза, как и другие кишечные ферменты, располагается, в основном, в ворсинках кишечных желёз.[2]

Функции

Является кишечным пищеварительным ферментом. Основная функция — превращение фермента поджелудочной железы трипсиногена в трипсин за счёт расщепления связи между лизином и аргинином. В результате от молекулы трипсиногена удаляется гексапептид и формируется трёхмерная биологически активная структура трипсина. После активации трипсина энтеропептидазой начинается процесс автокатализа и уже трипсин выступает в качестве фермента, активирующего трипсиноген и другие проферменты поджелудочной железы. Энтеропептидаза функционирует как фермент в просвете тонкой кишки, в пристеночном слое слизи и на мембранах энтероцитов.

Ферментативные свойства энтеропептидазы проявляются только в щелочной среде. Кислая среда в двенадцатиперстной кишке создаёт предпосылки к нарушению пищеварения и возможна при несбалансированности процессов кислотопродукции и кислотнейтрализации и повышенной кислотности желудочного сока (что бывает при язвенной болезни).

Трипсиноген — единственный известный субстрат для энтеропептидазы.[2]

В прошлом существовало мнение о незначительной роли энтеропептидазы в пищеварительном процессе, что аргументировалось её небольшим количеством в кишке и тем, что возможен автокатализ трипсиногена без участия энтеропептидазы,[4] однако современные исследователи считают:[2]

Физиологическое значение энтерокиназы для организма очень высоко.

При её недостаточности возникают диарея, стеаторея (повышенное содержание в кале нейтрального жира, жирных кислот или их солей), кахексия и анемия, нарушение белкового обмена,[2] нарушение полостного пищеварения.[5]

Определение энтеропептидазы

В норме количество энтеропептидазы в соке двенадцатиперстной кишки составляет 45—337 ед./мл. Содержание энтеропептидазы в соке двенадцатиперстной кишки менее 45 ед./мл считается пониженным. Количество энтеропептидазы до 506 ед./мл считается слабым повышением, в пределах 507—1000 ед./мл — значительным повышением, выше 1000 ед./мл — резким повышением. Метод определения энтеропептидазы основан на том, что энтеропептидаза активирует трипсиноген, переводя его в трипсин. При малых количествах энтеропептидазы в активированном секрете поджелудочной железы, полученном при дуоденальном зондировании или при гастродуоденоскопии, образуются небольшое количество трипсина, которые протеолитически действуют пока слабо, но его оказывается достаточно для активирования химотрипсиногена, содержащегося в том же препарате. В связи с тем, что активность химотрипсина преобладает над активностью трипсина, то казеин в присутствии солей кальция и фосфора створаживается. При больших количествах энтеропептидазы в препарате превалирует активность трипсина и казеин переваривается без створаживания. Количество энтеропептидазы определяется путём разведения исследуемого образца и определения порций, в которых наступило полное переваривание казеина.[6]

Источники

  1. Медицинская энциклопедия. Энтерокиназа // 1. Малая медицинская энциклопедия. — М.: Медицинская энциклопедия. 1991—96 гг. 2. Первая медицинская помощь. — М.: Большая Российская Энциклопедия. 1994 г. 3. Энциклопедический словарь медицинских терминов. — М.: Советская энциклопедия. — 1982—1984 гг..
  2. 1 2 3 4 5 Маев И. В., Самсонов А. А. Болезни двенадцатиперстной кишки. М., МЕДпресс-информ, 2005, — 512 с. ISBN 5-98322-092-6.
  3. Либеркюновы крипты // Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1969—1978.
  4. Энтеропептидаза // Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1969—1978.
  5. Калинин А. В. Нарушение полостного пищеварения и его медикаментозная коррекция. Клинические перспективы в гастроэнтерологии, гепатологии. - 2001, - №3, - с. 21-25.
  6. Саблин О. А., Гриневич В. Б., Успенский Ю. П., Ратников В. А. Функциональная диагностика в гастроэнтерологии. С.-Пб.: 2002
Эта страница в последний раз была отредактирована 8 апреля 2020 в 13:37.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.
Основа этой страницы находится в Википедии. Текст доступен по лицензии CC BY-SA 3.0 Unported License. Нетекстовые медиаданные доступны под собственными лицензиями. Wikipedia® — зарегистрированный товарный знак организации Wikimedia Foundation, Inc. WIKI 2 является независимой компанией и не аффилирована с Фондом Викимедиа (Wikimedia Foundation).