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Kelly Slayton
Congratulations on this excellent venture… what a great idea!
Alexander Grigorievskiy
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La calponina es una proteína de unión a Ca2+ que se puede encontrar en los miocitos del músculo liso.[1] Su función es limitar y regular la contracción de los miofilamentos de actina F, así como su interacción con miosina II.[2] Suple la función de las troponinas, pues esta variedad de músculo no las presenta. La calponina lleva a cabo su función mediante la inactivación de la actividad ATPasa de la miosina II, función que llevaba a cabo la troponina I en el sarcómero. Su función se inhibe mediante su fosforilación por una quinasa no dependiente de Ca2+. Existen tres variedades de calponina dependiendo del músculo en que se encuentre.
Estructura y función
En general, la calponina presenta una estructura en hélices α unidas por puentes de hidrógeno. Presenta tres dominios: Dominio Homólogo de Calponina (CH),[3][4][5] dominio regulador (RD) y Click-23. La Actina G y la calmodulina activada se unen a la calponina por su dominio CH; mientras que la filamina se une por su dominio RD. Se cree que la calponina afecta negativamente a la generación del hueso, al expresarse en demasía en osteoblastos.
Esta página se editó por última vez el 25 feb 2021 a las 18:56.