La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud uniforme de 1,6 micrómetros y un diámetro de 15 nm, que conjuntamente con la actina, permiten principalmente la contracción de los músculos e interviene en la división celular y el transporte de vesículas.
La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60 % y 70 % de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos.
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La vida interior de una célula.
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A vida interna da Célula (com legenda)
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Cito-esqueleto y proteínas motoras --¿Cómo se mueven vesículas y organelos dentro de una célula?--
Transcription
Un vaso sanguíneo, en el que vemos varias células, glóbulos blancos rodando por la pared del vaso, seguramente en busca de heridas o células dañadas.Los glóbulos rojos circulan a gran velocidad por el torrente sanguíneo. La cámara se acerca a una de los glóbulos blancos. Las proteínas filamentosas que aparecen en primer plano, parecen proteínas de contacto entre dos células. La membrana celular con apariencia de mar, aparece ante nosotros (modelo de Singer) con su capa de lípidos surcada por grupos de proteínas bien localizadas. Atravesamos la membrana para ver los microfilamentos de actina que hay justo debajo. Después, tenemos una vista general de la estructura del citoesqueleto, encargado de dar forma a la célula. A continuación vemos la fabricación de microfilamentos de actina a partir de sus monómeros. Además de dar forma a la célula, se encargan de su movimiento. Una proteína llega y corta la fibra de actina. Y la asociación de actina tubulina en microtúbulos, un proceso dinámico y regulado. Los microtúbulos son proteínas tubulares más grandes que los microfilamentos, estas fibras sirven para organizar los orgánulos y otros productos dentro de la célula. Un microtúbulo cargado con lo que parece un glóbulo lipídico, lo transporta hacia su destino en la célula. Un ejemplo muy gráfico del funcionamiento de las proteínas motoras de la célula. A continuación tenemos una vista del centriolo, orgánulo donde se organiza el citoesqueleto. Vamos hacia el núcleo y vemos cómo las hebras de ARNm salen disparadas a través de sus poros. Estas moléculas son producidas a partir del ADN y contienen el código para fabricar una proteína concreta. Los ARNm forman bucles, y en cuanto un ribosoma llega (en verde), comienza la síntesis de la proteína (en amarillo). El ribosoma recorre el ARNm y una proteína empieza a formarse a partir del final. Podemos ver otros ribosomas flotando en el retículo endoplásmico, produciendo más proteína. Esta es expulsada del RE (a través de un poro), y formará parte de las vesículas que serán dirigidas a la membrana celular o al medio extracelular. Aquí aparece de nuevo nuestro "caminante". En este momento varias vesículas van a fusionarse con el aparato de Golgi, una pila de membranas que constituye la maquinaria de modificación de las proteínas . Salimos de nuevo de la célula, donde vemos cómo varias de estas proteínas son expulsadas de la misma por exocitosis. Otras proteínas, las integrinas (proteínas que ponen en contacto a las células) quedan unidas a la superficie (en amarillo), van a determinar que la célula se adhiera a la membrana basal. todas las integrinas se "ponen de pie": se colocan en su forma activa, es decir, la que permite la interacción de nuestra célula con otra. Finalmente aparece de nuevo nuestro vaso sanguíneo y la célula que estaba rodando a lo largo de la pared del vaso. El glóbulo blanco se va a aplanar para atravesar esta pared pasando entre dos células. Para, finalmente, desaparecer de nuestra vista.
Estructura y composición
La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi, reacción que proporciona la contracción muscular.
La miosina está compuesta de 2 cadenas pesadas idénticas, cada una de 230 kDa,[1] y 4 cadenas livianas de 20 kDa cada una. La molécula tiene una región globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la secuencia:
que es similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras ATPasas. La lisina se une al alfa fosfato del ATP.
La estructura α-helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina es favorecida por la ausencia de prolina en intervalos de más de 1000 residuos y por la abundancia de leucina, alanina y glutamato.
La porción globular de la miosina tiene actividad ATPásica y se combina con la actina. Dos de las cadenas ligeras son idénticas (una en cada cabeza) y pueden ser removidas sin pérdida de la actividad ATPásica. Las otras dos cadenas ligeras no son idénticas y se ven requeridas para la actividad ATPásica y para la unión de la miosina a la actina.
La miosina puede escindirse con la tripsina en dos fragmentos llamados meromiosina ligera y meromiosina pesada.
La meromiosina ligera forma filamentos, carece de actividad ATPásica y no se combina con la actina; es una cadena de doble hebra alfa helicoidal de 850 Å de longitud. La meromiosina pesada cataliza la hidrólisis del ATP, se une a la actina, pero no forma filamentos y genera la fuerza para la contracción muscular; consta de una barra corta unida a dos dominios globulares que son las cabezas de la miosina. La meromiosina pesada puede escindirse por la papaína en dos subfragmento en forma de bastón llamado S2. Cada fragmento S1 tiene un sitio con actividad ATPásica y un sitio de unión a la actina.
Cada miofibrilla consta de múltiples miofilamentos que son unas hebras delgadas o gruesas compuestas químicamente de dos proteínas especiales, actina y miosina. Los miofilamentos de una miofibrilla no abarcan toda la extensión de la fibra muscular sino que se dividen en compartimentos llamados sarcómeros.
La agrupación de miofilamentos delgados o de actina forman las bandas transversales claras de una miofibrilla y la agrupación de las segundas o de miosina, las bandas oscuras. Las primeras se conocen también como bandas I y las segundas como bandas A. Estas bandas se alternan. Las banda I y A en conjunto se denominan sarcómero. Además de la actina los miofilamentos delgados tienen otras dos moléculas de proteína que son tropomiosina y troponina que intervienen en la regulación de las contracciones musculares.
Un sarcómero está separado de los otros por zonas angostas de material denso que son las líneas Z. Los filamentos delgados se fijan en las líneas Z y se proyectan en ambas direcciones.
Además de actina, los miofilamentos delgados contienen otros dos tipos de proteína así como sitios receptores de miosina. Cada filamento de miosina posee unas pequeñas proyecciones denominadas puentes, las que al interactuar con los filamentos de actina producen la contracción.
Los miofilamentos gruesos se interdigitan con los extremos libres de los miofilamentos delgados y ocupan la banda A de la sarcómera. En la mitad de esta banda se aprecia la zona H. Las moléculas de miosina que la integran tienen zonas por las cuales pueden unirse a las moléculas de actina y otras, al AV caminando sobre un filamento de Actina F).[2]
Tipos de miosina
Se conocen al menos 18 tipos de miosina:
Miosina de tipo I
La miosina I funciona como monómero y en el transporte de vesículas.[3] Tiene un tamaño de paso de 10 nm, y se deduce que es responsable de la respuesta adaptativa de la estereocilia en el oído interno.[4]
Miosina de tipo II
La miosina tipo II impulsa la contracción muscular y la citocinesis. Se observan en este tipo de miosina las siguientes propiedades:
- La miosina de tipo 2 contiene dos cadenas pesadas, con una longitud aproximada de 2000 aminoácidos, y constituyen la cabeza y la cola del filamento de miosina. Cada una de estas cadenas pesadas contiene una N-terminal en la cabeza, presentando un engrosamiento en esta. Mientras que la cola es C-terminal y tiene una estructura helicoidal. Estas dos cadenas se unen formando una espiral, obteniendo así una miosina con dos cabezas.
- El tipo 2 de miosina contiene también cuatro cadenas ligeras (dos por cabeza) que ligan ambas cadenas pesadas por el "cuello", es decir, la región entre la cabeza y la cola. Estas cadenas ligeras están a menudo relacionadas con las cadenas ligeras esencial y reguladora.
Miosina de tipo III
La miosina III es un miembro poco comprendido de la familia de las miosinas. Se ha estudiado in vivo en los ojos de Drosophila, donde juega un papel en la fototransducción.[5] El gen homólogo en humanos para miosina III, MYO3A, fue descubierto gracias al Proyecto Genoma Humano y se expresa en la retina y en la cóclea.[6]
Miosina de tipo V
Es una proteína motora de la que existen tres subclases (miosina Va, b y c) en mamíferos.[7] Miosina V está formada por dos cadenas pesadas, cada una con un dominio motor globular con actividad ATPasa unido por la región del cuello al dominio de la cola.[8] Este tipo de miosina participa en el transporte intracelular de las vesículas. La movilidad de la miosina V es inhibida por calcio. La molécula de miosina permanece unida al filamento de actina, durante el desplazamiento, por una de sus cabezas.
Miosina de tipo VI
Participa en el transporte intracelular de vesículas.
Referencias
- ↑ Se lee: kilodalton
- ↑ Matthew L. Walker, Stan A. Burgess, James R. Sellers, Fei Wang, John A. Hammer III, John Trinick & Peter J. Knight. Two-headed Binding of a Processive Myosin to F-actin. Nature, 405, 804-807 (2000). http://www.fbs.leeds.ac.uk/research/contractility/myosinv/index.htm
- ↑ Macive, Sutherland (4 de junio de 2003), Myosin I, consultado el 3 de mayo de 2007.
- ↑ Batters, Christopher; Arthur, Christopher P.; Lin, Abel; Porter, Jessica; Geeves, Michael A.; Milligan, Ronald A.; Molloy, Justin E.; Coluccio, Lynne M. (2004), «Myo1c is designed for the adaptation response in the inner ear», The EMBO Journal 23 (7): 1433-1440, PMC 391074, PMID 15014434, doi:10.1038/sj.emboj.7600169.
- ↑ Maciver, Sutherland (13 de noviembre de 2003), «Myosin III (nina C)», Maciver Lab Web Page, consultado el 16 de diciembre de 2015.
- ↑ EntrezGene 53904
- ↑ Reck-Peterson, S.L. et al. (2000). «Class V myosins.». Biochim Biophys Acta.
- ↑ Brown, M.E. (2004). «Myosin function in nervous and sensory systems». J neurobiol.
- Pollard, T. D.; Korn, E. D. (julio de 1973), «Acanthamoeba myosin. I. Isolation from Acanthamoeba castellanii of an enzyme similar to muscle myosin», J. Biol. Chem. 248 (13): 4682-90, PMID 4268863.
- Lodish. Biología celular y molecular.
Enlaces externos
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Esta página se editó por última vez el 12 abr 2024 a las 15:59.