Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.
Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.
Как перевоплотить Википедию
Хотите, чтобы Википедия всегда выглядела так профессионально и современно? Мы создали расширение для браузера. Оно совершенствует любую страницу энциклопедии, которую вы посетите, с помощью магических технологий WIKI 2.
Попробуйте — вы его можете удалить в любой момент.
Установить за 5 сек.
Да-да, но позже
4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
В ряде медицинских тестов тропонин используется как биомаркер различных сердечных заболеваний.
Энциклопедичный YouTube
1/3
Просмотров:
24 809
137 461
498
Тропомиозин и тропонин и их роль в управлении сокращением мышц
Строение мышечной клетки
Физиология. Сенсорные коррекции и уровни движений Н.А. Бернштейна.
Субтитры
На прошлом занятии мы узнали,
как миозин — а точнее, миозин II,
в котором две головки на двух цепях,
переплетенных друг с другом, —
как миозин II взаимодействует с АТФ
и затем как бы подталкивает актиновые филаменты
или скользит по ним.
В начале миозин прикреплен.
Затем с головкой миозина связывается АТФ.
Миозин отсоединяется от актина.
АТФ гидролизуется до АДФ и фосфатов.
При этом высвобождается энергия.
Она приводит миозин в высокоэнергетическое состояние.
Благодаря этой энергии миозин прикрепляется
к следующему участку актинового филамента;
затем высвобождается фосфатная группа,
что приводит к изменению формы белка.
При этом энергия, накопленная миозином
направляется на воздействие на волокна актина.
Миозин перемещается влево
или актин перемещается вправо,
в зависимости от угла наблюдения.
В следующих уроках мы поговорим о том,
к чему прикреплен актин и миозин.
У вас, наверное, возникла пара вопросов.
Головка миозина затратила столько энергии,
чтобы подтолкнуть волокно актина.
И при этом наверняка подвергалась
воздействию сопротивления или других сил.
Что же происходит, когда она отсоединяется?
На следующем этапе цикла,
когда с ней вновь связывается АТФ,
не вернется ли актиновый филамент в исходную позицию?
Особенно под воздействием силы натяжения.
Нужно понимать,
что на актин воздействует не только эта головка миозина.
Есть множество других.
Они по всей цепи актина.
И здесь и там.
И они все работают в своем ритме.
И когда некоторые из них отсоединяются,
другие находятся на этапе «рабочего хода»,
а третьи — прикрепляются.
Не то чтобы одна головка миозина отсоединилась —
и актиновый филамент возвращается
в исходное положение.
Еще один вопрос:
что запускает и останавливает этот процесс?
Ведь мышцами управляем мы.
Так что же запускает процесс
скольжения миозина по волокнам актина?
Эту роль выполняют два других белка.
Тропомиозин и тропонин.
Я запишу.
Тропомиозин.
И другим цветом — тропонин.
Сейчас я схематически изображу актиновый филамент.
Вот он.
Вот такой у меня актиновый филамент.
На самом деле это спиральная структура.
Добавлю вторую линию.
Это как будто углубления спирали,
нам сейчас не важна точность изображения.
На прошлом занятии
мы рассматривали действия головок миозина.
Они совершают некий цикл,
на разных этапах которого получают и отдают энергию,
меняют форму, приходят в исходное состояние.
Но есть еще белок, связанный с актином, —
это тропомиозин.
Он как бы обвит вокруг актина.
Я нарисую.
Вот это актин.
Это — одна из головок миозина II.
Миозин.
А вот — тропомиозин.
Он обвит вокруг актина.
Я схематично изображу —
вот так он накручен —
обозначу пунктирной линией
невидимую часть цепи тропомиозина.
Сплошной линией — видимую, и так далее.
Тропомиозин обвивает цепь актина.
А прикрепляется тропомиозин к актину другим белком,
который называется тропонин.
Скажем, он прикрепляется вот здесь —
это, конечно, схематичный рисунок — здесь и здесь …
с помощью тропонина.
Я запишу.
Светло зеленым цветом у нас обозначен тропомиозин.
А тропонин — как будто гвоздики,
закрепляющие тропомиозин на актине.
Когда мышца не сокращена,
тропомиозин не дает миозину…
На самом деле, процесс еще не полностью изучен.
Исследования продолжаются.
Но похоже, что тропомиозин
не дает головке миозина прикрепиться к цепи актина,
и скользить по ней;
а когда головка уже прикреплена к цепи актина,
тропомиозин не дает ей отсоединиться
и тем самым исключает возможность
такого скольжения.
Итак, тропомиозин блокирует головку миозина,
блокирует головку миозина —
вот у нас головка миозина —
и не дает ей скользить по волокнам актина…
не дает скользить по волокнам актина…
Либо физически блокируя место для связывания,
либо — головка уже прикреплена —
исключая возможность ее отсоединения.
В обоих случаях взаимодействие с актином невозможно;
чтобы разблокировать головку,
тропонины должны изменить форму.
А изменить форму они могут
только при высокой концентрации кальция.
Если у нас будет достаточное количество ионов кальция
высокая концентрация, —
часть таких ионов присоединится к тропонину;
благодаря этому конформация,
то есть форма, тропонина изменится.
Это, в свою очередь, позволит
изменить форму тропомиозина.
Я запишу.
Тропомиозин выполняет блокирующую функцию;
но при высокой концентрации ионов кальция
такие ионы связываются с тропонином,
что изменяет конформацию тропонина
и «отключает» блокирующую функцию тропомиозина.
…«отключает» блокирующую функцию тропомиозина...
Итак, высокая концентрация ионов кальция,
связывание с тропонином,
«отключение» тропомиозина…
И вот сложились условия,
с которых мы начали прошлое занятие:
миозин и актин могут воздействовать друг на друга —
толкать, скользить…
можно назвать по-разному.
А если концентрация кальция снижается —
низкая концентрация ионов кальция —
такие ионы высвобождаются тропонином.
Если ионов кальция становится мало,
высвобождаются удерживаемые тропонином ионы.
Вследствие этого тропонин
возвращается в исходную конформацию.
…тропонин возвращается…
А тропомиозин вновь начинает блокировать миозин.
…позволяет тропомиозину вновь блокировать миозин…
Конечно, нельзя назвать этот механизм простым.
Он и открыт был недавно — 50–60 лет назад.
Представьте, сколько экспериментов уже проведено
и еще понадобится …
Но сама схема несложная.
При недостатке кальция тропомиозин
блокирует способность миозина
прикрепляться к цепи актина и взаимодействовать с ней.
При достаточно высокой концентрации кальция
его ионы связываются с тропонином,
который закрепляет тропомиозин на цепи актина,
ионы кальция изменяют конформацию тропонина,
тропомиозин открепляется —
и миозин может выполнять свою работу.
Можно схематически представить
механизм сокращения мышцы
и управления таким сокращением.
Если в клетке высокая концентрация кальция,
мышца сократится.
Если концентрация кальция низкая,
тропонин высвободит ионы,
миозин будет заблокирован, мышца расслабится.
Subtitles by the Amara.org community
Тропонин присоединен к белку тропомиозину и расположен в желобке между актиновыми нитями в мышечном волокне. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует место присоединения миозиновой головки к актину, предотвращая таким образом мышечное сокращение. Когда на мышечную клетку подается потенциал действия, стимулируя её сокращение, кальциевые каналы открываются в саркоплазматический ретикулум (sarcoplasmic reticulum) и выпускают ионы кальция в саркоплазму. Часть этого кальция присоединяется к тропонину, вызывая его структурное изменение, в результате которого тропомиозин сдвигается таким образом, что миозиновая головка может присоединиться к актиновой нити и вызвать мышечное сокращение.
Тропонин содержится в скелетных мышцах и сердечной мышце, но некоторые элементы тропонина могут отличаться в разных типах мышечной ткани. Главное из этих отличий в том, что тропонин C в составе тропонина в скелетных мышцах имеет четыре места присоединения ионов кальция, тогда как у тропонина сердечной мышцы таких мест три.
Физиология
И сердечная, и скелетные мышцы управляются с помощью изменения внутриклеточной концентрации кальция. Когда концентрация возрастает, мышцы сокращаются, а когда падает — расслабляются.
Тропонин — комплекс белков, к которому присоединяется кальций, управляя его структурой, компонент тонких мышечных филаментов (вместе с актином и тропомиозином), располагается на тропомиозине с промежутками, длина которых равна длине тропомиозина (40 нм). Тропонин состоит из трех белков: тропонина C, тропонина I и тропонина T. Когда кальций присоединяется к определенным местам белка тропонина C, тропомиозин сдвигается с активных мест на актине, таким образом, что миозин (молекулярный мотор, образующий толстые мышечные волокна) может присоединиться к актиновому волокну и, создав силу, произвести движение. В отсутствие кальция тропомиозин служит препятствием для миозина, и мышца остается расслабленной.
Тропонин C (мол. м. 20 тыс.) может связывать кальциевые ионы Ca2+, производя структурные изменения в тропонине I. Этот белок похож на кальмодулин по строению.
Тропонин T (мол. м. 37 тыс.) связывается с тропомиозином, образуя с ним тропонин-тропомиозиновый комплекс.
Тропонин I (мол. м. 25 тыс.) связывается с актином в тонких филаментах, удерживая таким образом тропонин-тропомиозиновый комплекс на месте, он также служит ингибитором актомиозиновой Mg-АТФазы, препятствует взаимодействию актина и миозина, когда ионы кальция не связаны с тропонином C.
В гладкой мускулатуре тропонин не содержится.
Диагностическое использование
Анализ крови на содержание тропонина может быть использован как тест на несколько различных сердечных заболеваний, включая инфаркт миокарда.
История исследования
Тропонин был выделен из измельченной мышечной ткани и показал активность, похожую на активность тропомиозина (Bailey, 1946, 1948; Ebashi, 1963; Ebashi, 1964). В 1965 было доказано, что это новый белок, и этот белок был назван тропонин (Ebashi и Kodama, 1965). Открытие тропонина открыло новую эру в молекулярной биологии регуляции мышечных сокращений[1]. Была показана чувствительность тропонина к ионам Ca2+ при сокращении скелетных мышц. В отсутствие ионов кальция тропонин в соединении с тропомиозином подавляет сократительное взаимодействие между актином и миозином (Ebashi, 1968). Электронно-микроскопическое исследование показало, что тропонин расположен на тонких филаментах с интервалом в 40 нм, что дало ключ к постройке стройной модели тонких волокон как упорядоченного объединения тропонина, тропомиозина и актина (Ohtsuki, 1967; Ebashi, 1969). Этими исследованиями была установлена молекулярная основа регуляции мышечного сокращениями ионами Ca2+.