Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.

Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.

4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день
и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
Статистика
На русском, статей
Улучшено за 24 ч.
Добавлено за 24 ч.
Что мы делаем. Каждая страница проходит через несколько сотен совершенствующих техник. Совершенно та же Википедия. Только лучше.
.
Лео
Ньютон
Яркие
Мягкие

Из Википедии — свободной энциклопедии

3D-структура калмодулина

Кальмодулин — небольшой, кислый, высококонсервативный кальций-связывающий белок, представитель суперсемейства белков EF-hand.

Кальмодулин обнаружен в цитоплазме всех эукариотических клеток, что отличает его от других кальций-связывающих белков. Кальмодулин был впервые выделен из мозга быка и секвенирован в 1980 году. Молекула белка состоит из двух глобулярных долей (доменов), разделённых центральным спиральным шарниром. Каждая глобулярная доля имеет по два Ca2+-связывающих сайта, содержащих мотив спираль-петля-спираль (EF-hand). Белок состоит из 148 аминокислотных остатков и имеет молекулярный вес около 16700 Да. Сам кальмодулин не проявляет ферментативной активности, но является интегральной субъединицей целого ряда ферментов (протеинкиназы, протеинфосфатазы, фосфодиэстеразы, ферменты мышечной подвижности). Он связывает и активирует более 40 мишеней. Такое разнообразие функций и, одновременно, специфичность действия кальмодулина, пока не находят объяснения. Концентрация кальмодулина в клетке варьирует в пределах 5-10 мкМ и составляет около половины концентрации всех СаМ-связывающих белков.

Энциклопедичный YouTube

  • 1/1
    Просмотров:
    6 285
  • Cori Bargmann (Rockefeller) Part 2: Cracking the circuits for olfaction

Субтитры

Структура

К настоящему времени получены пространственные структуры насыщенного кальцием кальмодулина из нескольких различных организмов с разрешением 2,2Å, 1,7Å и 1,0Å. Кальциевая форма кальмодулина представляет собой вытянутую гантелеобразную молекулу с размерами 45Å×45Å×65Å. Молекула состоит из двух глобулярных доменов, разделённых центральным спиральным шарниром, состоящим из 28 аминокислотных остатков (спирали D и Е). Обе глобулярные доли структурно подобны и расположены примерно на одной оси с центральной α-спиралью. Каждая глобулярная доля имеет по два Са2+-связывающих сайта, содержащих мотив спираль-петля-спираль (EF-hand). Молекула содержит семь спиралей, сформированных остатками 7-19 (спираль А), 29-39 (спираль В), 36-55 (спираль С), 65-92 (спираль D), 102—112 (спираль Е), 119—128 (спираль F) и 138—148 (спираль G). Спирали двух EF-hand мотивов в каждой доле образуют богатые остатками фенилаланина и метионина гидрофобные карманы, экспонированные в растворитель и участвующие в связывании мишеней.

См. также

  • Нейрогранин — основной постсинаптический кальмодулин-связывающий белок.
  • GAP43 — основной пресинаптический кальмодулин-связывающий белок.
Эта страница в последний раз была отредактирована 18 июля 2020 в 12:58.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.
Основа этой страницы находится в Википедии. Текст доступен по лицензии CC BY-SA 3.0 Unported License. Нетекстовые медиаданные доступны под собственными лицензиями. Wikipedia® — зарегистрированный товарный знак организации Wikimedia Foundation, Inc. WIKI 2 является независимой компанией и не аффилирована с Фондом Викимедиа (Wikimedia Foundation).