Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.
Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.
Как перевоплотить Википедию
Хотите, чтобы Википедия всегда выглядела так профессионально и современно? Мы создали расширение для браузера. Оно совершенствует любую страницу энциклопедии, которую вы посетите, с помощью магических технологий WIKI 2.
Попробуйте — вы его можете удалить в любой момент.
Установить за 5 сек.
Да-да, но позже
4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
Триптаза бета-2 состоит из 275 аминокислот, молекулярная масса 30,6 кДа.
Функции
Триптазы входят в семейство S1 трипсино-подобных сериновых протеаз. Они каталитически активны в тетрамерной форме, стабилизируемой гепарином, и устойчивы к известным эндогенным ингибиторам протеаз. Несколько генов триптаз сгруппированы на хромосоме 16p13.3 и обладают некоторыми общими свойствами. Все эти гены имеют высококонсервативные участки 3' UTR и содержат тандемные повторы на 5'-конце, а их 3' UTR участок играет роль в регуляции стабильности их мРНК. Гены содержат интрон непосредственно после инициирующего Met-кодона, отделяющего Met-кодон от кодирующей белок последовательности. Такая особенность структуры гена характерна в основном только для триптаз. Ген TPSB2 отличается множественностью аллелей, две основные из которых бета II и бета III ранее считались отдельными белками. Бета-триптазы - основные нейтральные протеазы, присутствующие в тучных клетках, которые секретируются из клетки в ходе процесса активации-дегрануляции. Может играть роль во врождённом иммунитете[5].
Хотя основные физиологические субстраты бета-триптаз не выяснены, известно, что эти ферменты могут расщеплять несколько потенциально важных белков, включая фибриноген, фибронектин, предшественник матриксной металлопротеиназы про-MMP-3, протеазо-активируемый рецептор PAR2 и компонент комплемента C3[6].
Hallgren J, Lindahl S, Pejler G (2005). "Structural requirements and mechanism for heparin-dependent activation and tetramerization of human betaI- and betaII-tryptase". J. Mol. Biol. 345 (1): 129—39. doi:10.1016/j.jmb.2004.10.029. PMID15567416.
Sommerhoff CP, Bode W, Matschiner G, et al. (2000). "The human mast cell tryptase tetramer: a fascinating riddle solved by structure". Biochim. Biophys. Acta. 1477 (1—2): 75—89. doi:10.1016/s0167-4838(99)00265-4. PMID10708850.
Guida M, Riedy M, Lee D, Hall J (2000). "Characterization of two highly polymorphic human tryptase loci and comparison with a newly discovered monkey tryptase ortholog". Pharmacogenetics. 10 (5): 389—96. doi:10.1097/00008571-200007000-00002. PMID10898108.
Pereira PJ, Bergner A, Macedo-Ribeiro S, et al. (1998). "Human beta-tryptase is a ring-like tetramer with active sites facing a central pore". Nature. 392 (6673): 306—11. doi:10.1038/32703. PMID9521329.
Wu C, Ma MH, Brown KR, et al. (2007). "Systematic identification of SH3 domain-mediated human protein-protein interactions by peptide array target screening". Proteomics. 7 (11): 1775—85. doi:10.1002/pmic.200601006. PMID17474147.
Эта страница в последний раз была отредактирована 10 января 2022 в 12:35.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.