Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.

Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.

4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день
и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
Статистика
На русском, статей
Улучшено за 24 ч.
Добавлено за 24 ч.
Что мы делаем. Каждая страница проходит через несколько сотен совершенствующих техник. Совершенно та же Википедия. Только лучше.
.
Лео
Ньютон
Яркие
Мягкие

Из Википедии — свободной энциклопедии

N-​Формилметионин
Изображение химической структуры
Общие
Хим. формула C6H11NO3S
Физические свойства
Молярная масса 177,22 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 4309-82-4
PubChem
Рег. номер EINECS 224-322-8
SMILES
InChI
ChEBI 182822
ChemSpider
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.

N-формилметионин — производная аминокислоты метионина, с формильной группой присоединенной к аминной группе. Используется для инициации синтеза белка с генов бактерий, митохондрий и пластид. Часто удаляется из полипептидной цепи в процессе посттрансляционной модификации.

N-формилметионин играет важную роль в синтезе белка бактерий, митохондрий и хлоропластов. Он не используется при синтезе белков эукариот, закодированных в ядре, и белков архей. В организме человека N-формилметионин распознается иммунной системой как чужеродный агент или сигнал повреждения клеток, и стимулирует организм для борьбы с потенциальной инфекцией.

Энциклопедичный YouTube

  • 1/1
    Просмотров:
    117 339
  • Differences in translation between prokaryotes and eukaryotes | MCAT | Khan Academy

Субтитры

Роль при синтезе белка

N-формилметионин — это стартовый остаток при синтезе белков у бактерий, и, следовательно, расположен на N-конце синтезирующегося полипептида. Формилметионин доставляется к комплексу рибосомы и мРНК специализированной тРНК (тРНКfMet), которая имеет 3'-UAG-5' антикодон, способный связываться со старт-кодоном 5'-AUG-3' мРНК. Таким образом, N-формилметионин кодируется тем же кодоном, что и метионин. При инициации трансляция кодон AUG связывается с тРНКfMet, и N-формилметионин используется вместо метионина, становясь первой аминокислотой полипептидной цепи. Когда AUG встречается не в начале мРНК, он связывается с тРНКMet, и в синтезирующийся белок вставляется немодифицированный метионин. В некоторых организмах встречаются вариации описанного механизма.

Добавление формильной группы в метионин катализируется ферментом метионил-тРНК-формилтрансферазой. Эта модификация производится уже после того, как метионин был присоединен к тРНКfMet аминоацил-тРНК-синтетазой. Метионин может быть присоединен и к тРНКfMet, и к тРНКMet. Однако формилтрасфераза селективно катализирует добавление формильной группы к метионину только в составе тРНКfMet, но не тРНКMet.

N-концевой формилметионин отщепляется от большинства белков бактерий в результате двух последовательных ферментативных реакций. На первой стадии, пептиддеформилаза отщепляет формильную группу, превращая остаток формилметионина в остаток метионин. Затем метионинаминопептидаза (МАП) удаляет первый осадок метионина из цепи.[1]

Значение для иммунологии

Так как N-формилметионин присутствует в белках бактериального происхождения, но отсутствует в белках эукариот (за исключением белков органелл), то иммунная система может использовать его для распознавания "свой-чужой". Гранулоциты способны связывать белки, начинающиеся с N-формилметионина, и использовать их для привлечения циркулирующих в крови лейкоцитов, и стимуляции бактерицидных процессов, таких как фагоцитоз.[2]

Однако N-формилметионин все же присутствует в белках, синтезированных в митохондриях и хлоропластах. Поэтому в рамках более современных теорий N-формилметионин расценивается в качестве сигнала тревоги, свидетельствующего о повреждении митохондрий, а также бактериальных клеток.[3]

N-формилметионин встречается в составе некоторых эффекторных пептидов. Например, N-формилметионил-лейцил-фенилаланин (FMLP) активирует лейкоциты и другие типы клеток путем связывания с рецептором формилпептидов типа 1 (FPR1) и рецептором формилпептидов типа 2 (FPR2), являющихся G-белок сопряженными рецепторами. Действуя через эти рецепторы, формилметионин-содержащие пептиды и белки являются частью системы врожденного иммунитета. Они способны как инициировать острое воспаление, так и подавлять его в зависимости от ряда условий. Олигопептиды и белки, содержащие N-формилметионин, участвуют также в формировании других физиологических и патологических реакций организма.

Примечания

  1. Sherman F., Stewart J. W., Tsunasawa S. Methionine or not methionine at the beginning of a protein (англ.) // BioEssays. — 1985. — Vol. 3, no. 1. — P. 27–31. — doi:10.1002/bies.950030108. — PMID 3024631.
  2. Detmers Р. А., Wright S. D., Olsen E., Kimball B., Cohn Z. A. Aggregation of complement receptors on human neutrophils in the absence of ligand (англ.) // The Journal of Cell Biology. — 1987. — Vol. 105, no. 3. — P. 1137–45. — doi:10.1083/jcb.105.3.1137. — PMID 2958480.
  3. Zhang Q., Raoof M., Chen Y., Sumi Y., Sursal T., Junger W., Brohi K., Itagaki K., Hauser C. J. Circulating mitochondrial DAMPs cause inflammatory responses to injury (англ.) // Nature. — 2010. — Vol. 464, no. 7285. — P. 104–107. — doi:10.1038/nature08780. — PMID 20203610.
Эта страница в последний раз была отредактирована 10 января 2022 в 06:39.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.
Основа этой страницы находится в Википедии. Текст доступен по лицензии CC BY-SA 3.0 Unported License. Нетекстовые медиаданные доступны под собственными лицензиями. Wikipedia® — зарегистрированный товарный знак организации Wikimedia Foundation, Inc. WIKI 2 является независимой компанией и не аффилирована с Фондом Викимедиа (Wikimedia Foundation).