Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин.
Все три аминокислоты являются незаменимыми для человека и должны поступать в организм с пищей[1], организм человека эти аминокислоты самостоятельно не синтезирует[2]. Содержание лейцина, изолейцина и валина в мясных и молочных продуктах максимально[2]. Например, потребление 200—250 граммов говядины или другого мяса полностью покрывает суточную потребность организма в ВСАА[2]. Также эти аминокислоты в высокой концентрации присутствуют в таких продуктах как: филе куриное, тунец, лосось, филе индейки, яйца, арахис[2].
Среднее содержание этих аминокислот в пищевых белках составляет 20-25 %[3]. Хотя большая часть аминокислот метаболизируется в печени, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям, главным образом, в других органах и тканях, включая скелетные мышцы, сердце, нейроны, жировую ткань и почки[1][3].
Помимо очевидной роли в построении молекул белков, аминокислоты c разветвлёнными боковыми цепями имеют множество других функций. Считается, что при мышечной работе они могут использоваться для синтеза промежуточных соединений цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза, то есть выступают в качестве источников энергии. Кроме того, эти аминокислоты имеют регуляторные функции: выступая в качестве сигнальных молекул, они регулируют процессы синтеза и деградации белков, клеточного метаболизма и роста, а также секрецию инсулина[4].
Существуют искусственно созданные BCAA, используемые при увеличенной необходимости их в организме.
Роль в структуре белков
Лейцин, изолейцин и валин являются наиболее гидрофобными протеиногенными аминокислотами, это свойство определяет их роль в структуре белков. Гидрофобные аминокислотные остатки (а значит, в том числе и аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями) встречаются в относительно большом количестве во внутренних частях водорастворимых глобулярных белков, на поверхности доменов мембранных белков, взаимодействующих с липидами мембран, на поверхностях контактов между отдельными α-спиралями, входящими в состав фибриллярного белка. Остатки аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями участвуют в гидрофобных взаимодействиях — слабых взаимодействиях, которые наряду с водородными связями, ионными связями и Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями обеспечивают стабильность третичной структуры белка. Помимо такой общей структурной роли, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями могут выполнять и специфические функции: эти аминокислоты важны для связывания молекул и кислорода миоглобином и гемоглобином, а также для связывания субстрата и каталитической активности различных ферментов[3].
Применение
Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями расщепляются в мышцах, а не в печени, поэтому считается, что они играют важную роль в производстве энергии во время выполнения упражнений. BCAA применяется очень широко в ряде спортивных дисциплин, в частности в бодибилдинге. Культуристы утверждают, что BCAA помогает повысить выносливость, предотвращают разрушение и ускоряет восстановление мышечных белков.[источник не указан 1962 дня] .
Исследования
Пищевая добавка ВСАА была использована клинически для помощи в восстановлении пострадавших от ожогов. Однако, в 2006 году вышел документ о том, что от применения ВСАА при ожогах, травме и сепсисе следует отказаться[5]
Некоторые исследования показали возможную связь между высоким уровнем заболеваемости боковым амиотрофическим склерозом среди профессиональных игроков в американский футбол и итальянских футболистов, т. к. игроки с боковым амиотрофическим склерозом принимали в пищу ВСАA.[6]
Деградация
Деградация аминокислот с разветвлённой цепью протекает под действием аминотрансферазы аминокислот с разветвлённой цепью (BCAT) и дегидрогеназного комплекса разветвлённых α-кетокислот (BCKDH). Дефицит этого комплекса приводит к накоплению аминокислот с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин и валин) и их токсических продуктов (КоА-эфиров) в крови и моче.
В BCKDH комплексе происходит преобразование аминокислот с разветвлённой цепью в ацил-КоА производные, которые после последующих реакций превращаются либо в ацетил-КоА или сукцинил-КоА, которые поступают в цикл лимонной кислоты.[7]
Примечания
- ↑ 1 2 Huang Y., Zhou M., Sun H., Wang Y. Branched-chain amino acid metabolism in heart disease: an epiphenomenon or a real culprit? (англ.) // Cardiovasc Res : journal. — 2011. — Vol. 90, no. 2. — P. 220—223. — doi:10.1093/cvr/cvr070. — PMID 21502372. Архивировано 16 августа 2022 года.
- ↑ 1 2 3 4 BCAA: как правильно принимать аминокислоты, на что они влияют и где содержатся. Рамблер/новости. Дата обращения: 6 января 2022. Архивировано 6 января 2022 года.
- ↑ 1 2 3 Brosnan J. T., Brosnan M. E. Branched-chain amino acids: enzyme and substrate regulation (англ.) // J. Nutr. : journal. — 2006. — Vol. 136, no. 1 Suppl. — P. 207S—211S. — PMID 16365084. Архивировано 17 февраля 2013 года.
- ↑ Yoshizawa F. New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators (англ.) // J. Pharmacol. Sci. : journal. — 2012. — Vol. 118, no. 2. — P. 149—155. — PMID 22293293. Архивировано 22 декабря 2015 года.
- ↑ Jean-Pascal De Bandt, Luc Cynober. Therapeutic Use of Branched-Chain Amino Acids in Burn, Trauma, and Sepsis (англ.) // The Journal of Nutrition. — 2006-01-01. — Vol. 136, iss. 1. — P. 308S—313S. — ISSN 1541-6100 0022-3166, 1541-6100. Архивировано 24 октября 2017 года.
- ↑ Marin Manuel, C. J. Heckman. Stronger is not always better: could a bodybuilding dietary supplement lead to ALS? // Experimental neurology. — 2011-01-01. — Т. 228, вып. 1. — С. 5—8. — ISSN 0014-4886. — doi:10.1016/j.expneurol.2010.12.007. Архивировано 11 апреля 2019 года.
- ↑ D. D. Sears, G. Hsiao, A. Hsiao, J. G. Yu, C. H. Courtney. Mechanisms of human insulin resistance and thiazolidinedione-mediated insulin sensitization (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — National Academy of Sciences, 2009-11-03. — Vol. 106, iss. 44. — P. 18745—18750. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.0903032106. Архивировано 8 мая 2016 года.
Эта страница в последний раз была отредактирована 10 декабря 2023 в 20:59.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.