| Фосфоглицераткиназа | |
|---|---|
 | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 2.7.2.3 |
| Номер CAS | 9001-83-6 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9001-83-6 |
 Медиафайлы на Викискладе | |
Фосфоглицераткиназа, или ФГК, — фермент, катализирующий обратимую реакцию переноса фосфатной группы от 1,3-бисфосфоглицериновой кислоты к АДФ, в результате которой образуются 3-фосфоглицерат и АТФ. ФГК является важным ферментом в процессе гликолиза (стадия 7). В рамках глюконеогенеза ФГК катализирует обратную реакцию, в результате чего образуются АДФ и 1,3-бисфосфоглицерат.
У человека обнаружено два изофермента данного белка: ФГК1 и ФГК2. Они имеют сходные аминокислотные последовательности (87—88 % идентичности), но локализуются в разных тканях. ФГК2 кодируется аутосомным геном и экспрессируется в сперматогенетических клетках. ФГК1 же закодирован на X-хромосоме, и экспрессируется во всех клетках[1].
Энциклопедичный YouTube
-
1/1Просмотров:679 353
-
Steps of glycolysis | Cellular respiration | Biology | Khan Academy
Субтитры
Функция
ФГК присутствует во всех живых организмах и является одним из двух АТФ-производящих ферментов в процессе гликолиза. В глюконеогенезе ФГК катализирует обратную реакцию. В биохимических стандартных условиях гликолиз предпочтительнее[2].
В рамках цикла Кальвина ФГК фосфорилирует 3-фосфоглицерат, в результате чего образуются 1,3-бисфосфоглицерат и АДФ, что является частью реакции регенерации рибулозо-1,5-бисфосфата.
Данный белок ингибирует ангиогенез и рост опухолей, а также принимает участие в репликации и репарации ДНК в клетках млекопитающих[3].
Изофермент ФГК2, экспрессируемый только во время сперматогенеза, играет важную роль для функции спермы у мышей[4].
Примечания
- ↑ Chiarelli L.R., Morera S.M., Bianchi P., Fermo E., Zanella A., Galizzi A., Valentini G. Molecular insights on pathogenic effects of mutations causing phosphoglycerate kinase deficiency (англ.) // PLOS ONE : journal. — 2012. — Vol. 7, no. 2. — P. e32065. — doi:10.1371/journal.pone.0032065. — PMID 22348148. — PMC 3279470.
- ↑ Watson H.C., Walker N.P., Shaw P.J., Bryant T.N., Wendell P.L., Fothergill L.A., Perkins R.E., Conroy S.C., Dobson M.J., Tuite M.F. Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 1982. — Vol. 1, no. 12. — P. 1635—1640. — PMID 6765200. — PMC 553262.
- ↑ Lay A.J., Jiang X.M., Kisker O., Flynn E., Underwood A., Condron R., Hogg P.J. Phosphoglycerate kinase acts in tumour angiogenesis as a disulphide reductase (англ.) // Nature : journal. — 2000. — December (vol. 408, no. 6814). — P. 869—873. — doi:10.1038/35048596. — PMID 11130727.
- ↑ Danshina P.V., Geyer C.B., Dai Q., Goulding E.H., Willis W.D., Kitto G.B., McCarrey J.R., Eddy E.M., O'Brien D.A. Phosphoglycerate kinase 2 (PGK2) is essential for sperm function and male fertility in mice (англ.) // Biology of Reproduction : journal. — 2010. — January (vol. 82, no. 1). — P. 136—145. — doi:10.1095/biolreprod.109.079699. — PMID 19759366. — PMC 2802118. Архивировано 23 сентября 2015 года.
 |
|---|
Эта страница в последний раз была отредактирована 13 января 2021 в 03:47.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.