Факторы элонгации трансляции (EF, elongation factor) — белки, содействующие пептидному синтезу в рибосоме на этапе элонгации трансляции. Факторы элонгации обеспечивают непрерывную полимеризацию белка, начиная с того момента, когда инициаторная тРНК попадает в Р-сайт рибосомы. Факторы элонгации эукариот, эубактерий и архей обладают самой высокой степенью сходства по сравнению с факторами инициации трансляции и факторами терминации трансляции[1][2]. Факторы элонгации у прокариот включают EF-Tu, EF-Ts, EF-G, EF-P[3]. Митохондрии и пластиды эукариот имеют собственный набор факторов элонгации, сходный с бактериальным[4][5].
Номенклатура гомологичных факторов элонгации
| Архейные | Бактериальные | Эукариотические | Функции | |
| Цитоплазматические | Митохондриальные | |||
| aEF1A | EF-Tu | eEF1A | mtEFTu | Опосредует поступление заряженной аминоацил-тРНК на свободный A-сайт рибосомы[6] |
| aEF1B | EF-Ts | eEF1B | mtEFTs | Служит фактором обмена гуаниловых нуклеотидов для EF-Tu, катализируя высвобождение ГДФ от EF-Tu[2] |
| aEF2 | EF-G | eEF2 | mtEFG1 | Катализирует транслокацию пептидил-тРНК и мРНК в конце каждого цикла элонгации пептида, при этом происходят значительные конформационные изменения рибосомы[7] |
| aIF5A* | EF-P | eIF5A* | - | Стимулирует формирование пептидной связи и возобновляет трансляцию после вынужденной остановки рибосомы на участках мРНК, кодирующих последовательно два и более пролинов[8][9]. |
| * — Следует отметить, что эукариотическому фактору eIF5A и архейному фактору aIF5A, являющимися гомологами бактериального фактора EF-P, были даны имена как факторам инициации, однако в настоящее время эти белки признаны факторами элонгации[8] | ||||
Примечания
- ↑ Нуклеиновые кислоты: от А до Я / Б. Аппель [и др.]. — М.: Бином: Лаборатория знаний, 2013. — 413 с. — 700 экз. — ISBN 978-5-9963-0376-2.
- ↑ 1 2 Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (July 2012). “The Many Roles of the Eukaryotic Elongation Factor 1 Complex”. Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 3 (4): 543—555. DOI:10.1002/wrna.1118. ISSN 1757-7004. PMC 3374885. PMID 22555874.
- ↑ Parker, J. (2001), Elongation Factors; Translation, Encyclopedia of Genetics, pp. 610–611, ISBN 9780122270802, DOI 10.1006/rwgn.2001.0402.
- ↑ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7 August 2007). “Structure of the Chloroplast Ribosome: Novel Domains for Translation Regulation”. PLoS Biology. 5 (8): e209. DOI:10.1371/journal.pbio.0050209. PMC 1939882. PMID 17683199.
- ↑ G C Atkinson; S L Baldauf (2011). “Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms”. Molecular Biology and Evolution. 28 (3): 1281—92. DOI:10.1093/molbev/msq316. PMID 21097998.
- ↑ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (March 1992). “Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis”. Molecular Microbiology. 6 (6): 683—8. DOI:10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x. PMID 1573997.
- ↑ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (May 2003). “Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase”. Nature Structural Biology. 10 (5): 379—85. DOI:10.1038/nsb923. PMID 12692531.
- ↑ 1 2 Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). “eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road”. Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 5 (2): 209—22. DOI:10.1002/wrna.1211. PMID 24402910.
- ↑ Doerfel L. K. et al. EF-P Is Essential for Rapid Synthesis of Proteins Containing Consecutive Proline Residues (англ.) // Science. — 2013. — Vol. 339, no. 6115. — P. 85—88. — doi:10.1126/science.1229017.
Эта страница в последний раз была отредактирована 10 декабря 2021 в 05:28.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.