Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.

Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.

4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день
и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
Что мы делаем. Каждая страница проходит через несколько сотен совершенствующих техник. Совершенно та же Википедия. Только лучше.
.
Лео
Ньютон
Яркие
Мягкие

Из Википедии — свободной энциклопедии

Доменная структура каспазы
Структура каспазы 1 (CASP1), первоначально называемая интерлейкин-1 бета-конвертирующим ферментом (ICE), является первой человеческой каспазой, которая была идентифицирована[1].

Структура каспазы 1 (CASP1), первоначально называемая интерлейкин-1 бета-конвертирующим ферментом (ICE), является первой человеческой каспазой, которая была идентифицирована[1].
Идентификаторы
Символ Peptidase_C14
Pfam PF00656
Pfam clan CL0093
InterPro IPR002398
PROSITE PS50208
MEROPS C14
SCOP 1ice
SUPERFAMILY 1ice
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель
Взаимодействие каспаз при апоптозе. Стрелки — активация, «плашки» — ингибирование. Сборка апоптосомы ведёт к активации каспазы 9. Из работы Harrington et al., 2008.

Каспазы (англ. caspase; сокр. от англ. cysteine-dependent aspartate specific protease) — протеолитические ферменты, относящихся к семейству цистеиновых протеаз (КФ 3.4.22), расщепляющих белки исключительно после аспартата. Каспазы играют важную роль в процессах апоптоза, некроза и воспалительных процессах.

Каспазы подразделяют на инициаторные, воспалительные и эффекторные (экзекуторные). Все каспазы первоначально синтезируются в неактивной форме, и активируются по мере необходимости инициаторными каспазами отсечением небольшого участка. Инициаторные каспазы активируются более сложным образом — специальными белковыми комплексами: апоптосомами, PIDD-осомами, DISC. По состоянию на 2009 г. у человека имеется 11 или 12 подтверждённых каспаз и 10 у мышей[note 1], выполняющих разнообразные клеточные функции.

Роль этих ферментов в запрограммированной гибели клеток была впервые определена в 1993 году, а их функции в апоптозе хорошо охарактеризованы. Такая форма запрограммированной гибели клеток, широко распространённая в процессе развития и в течение всей жизни служит для поддержания клеточного гомеостаза. Активация каспаз обеспечивает контролируемое деструкции клеточных компонентов, что приводит к гибели клеток с минимальным воздействием на окружающие ткани (без их вовлечения в процесс)[3].

Каспазы играют другие определённые роли в запрограммированной гибели клеток, таких как пироптоз и некроптоз. Данные формы гибели клеток важны для защиты организма от сигналов клеточного стресса и атаки патогенами. Каспазы также играют роль в воспалении, посредством чего они непосредственно усиливают процессинг провоспалительных цитокинов, таких как про-IL1β. Это сигнальные молекулы, которые позволяют рекрутировать иммунные клетки, атакующих инфицированные клетки или ткани. Существуют и другие идентифицированные роли каспаз, такие как пролиферация клеток, подавление опухолей, дифференцировка клеток, развитие нервной системы, направление аксонов и старение[4].

Дефицит каспазы был идентифицирован как одна из причин развития новообразований. Рост опухоли может происходить за счёт комбинации факторов, в том числе мутации в генах клеточного цикла, которые снимают ограничения роста клеток, в сочетании с мутациями в апоптопных белках, таких как каспазы, которые активируются и вызывают гибель аномально растущих клеток[5]. И наоборот, чрезмерная активация некоторых каспаз, например, каспазы 3, может привести к чрезмерной запрограммированной гибели клеток. Такое являение наблюдается при некоторых нейродегенеративных заболеваниях, когда происходит необратимая потеря нервных клеток, примером служит болезнь Альцгеймера[5]. Каспазы, связанные с процессингом воспалительных сигналов, также вовлечены в протекание многих заболеваний. Недостаточная активация данных каспаз может повысить восприимчивость организма к инфекции, так как соответствующий иммунный ответ может не произойти[5]. Неотъемлемая роль каспаз в гибели клеток и протекании заболеваний привела к исследованию использования ферментов в качестве мишеней для лекарств (таргетная терапия). Например, воспалительная каспаза 1 участвует в патогенезе аутоиммунных заболеваний; препараты, блокирующие активацию каспазы 1, использовались для улучшения здоровья пациентов. Кроме того, учёные использовали каспазы в качестве терапии злокачественных опухолей для уничтожения нежелательных клеток в бластомогенных тканях[6].

Функциональная классификация каспаз

Большинство каспаз играют роль в запрограммированной гибели клеток. Они обобщены в таблице ниже. Ферменты подразделяются на три типа: инициаторные, эффекторные или экзекуторные и воспалительные[7].

Запрограммированная смерть клеток Тип каспазы Фермент Организм, в котором обнаружены каспазы
Апоптоз Инициаторные Каспаза 2 человек и мышь
Каспаза 8 человек и мышь
Каспаза 9 человек и мышь
Каспаза 10 только человек[8]
Экзекуторные (эффекторные) Каспаза 3 человек и мышь
Каспаза 6 человек и мышь
Каспаза 7 человек и мышь
Пироптоз Воспалительные Каспаза 1 человек и мышь
Каспаза 4 человек[note 2]
Каспаза 5 человек[note 2]
Каспаза 11 мышь[note 2]
Каспаза 12 мышь и некоторые люди[note 1]
Каспаза 13 только коровы[10]
Другая роль Другие Каспаза 14 человек и мышь

Обратите внимание, что в дополнение к апоптозу каспаза 8 также необходима для ингибирования другой формы запрограммированной гибели клеток, называемой некроптозом[11]. Каспаза 14 играет роль в дифференцировке кератиноцитов эпителиальных клеток и может образовывать эпидермальный барьер, который защищает от дегидратации (обезвоживания) и ультрафиолетового излучения[12].

Активация каспаз

Каспазы синтезируются как неактивные зимогены (прокаспазы), которые активируются только после соответствующего стимула. Данный посттрансляционный уровень контроля позволяет быстро и жестко регулировать фермент.

Активация включает димеризацию и часто олигомеризацию прокаспаз с последующим расщеплением на две субъединицы различного размера — большую и малую. Большая и маленькая субъединицы связываются друг с другом, образуя активную гетеродимерную каспазу. Активный фермент в природе часто существует в качестве гетеротетрамера, где димер прокаспазы расщепляется вместе с образованием гетеротетрамера[13].

Димеризация

Активация инициаторных каспаз и воспалительных каспаз инициируется димеризацией, посредством связывания с адапторными белками, имеющих мотивы межбелкового взаимодействия, так называемые фолды смерти. Фолды смерти расположены в структурном домене каспаз, известном как про-домен, его больше в тех каспазах, которые содержат фолды смерти, чем в не содержащих каспазах. Про-домен внутренних исходных инициаторных каспаз и воспалительных каспаз содержит один смертельный фолд, известный как «домен активации и рекрутирования каспазы» (сокр. CARD), тогда как про-домен внешних инициаторных каспаз содержит два фолда смерти, известных как «домены эффектора смерти» (сокр. DED)[14][15].

Часто, во время активации каспаз образуются мультипротеиновые комплексы[13]. Некоторые, активирующиеся мультипротеиновые комплексы включают в себя:

  • «Сигнальный комплекс, индуцирующий смерть» (сокр. DISC), образуется во время внешней (рецептор-зависимой) стадии апоптоза
  • Апоптосому во время собственного апоптоза
  • Инфламмасому во время пироптоза.

Расщепление

После соответствующего процесса димеризации каспазы расщепляются в междоменных линкерных областях, образуя большую и маленькую субъединицу. Такое расщепление позволяет петлям активного сайта принимать конформацию, благоприятную для ферментативной активности[16]. Расщепление инициаторных и эффекторных (экзекуторных) каспаз происходит различными способами, описанными в таблице ниже.

  • Инициаторные каспазы подвержены автоматическому протеолизу, тогда как экзекуторные каспазы расщепляются инициаторными каспазами. Такая иерархия позволяет усиливать цепную реакцию или каскад для деградации клеточных компонентов во время контролируемой гибели клеток.
Инициаторная каспаза

Каспаза 8

Инициаторная прокаспаза имеет продомен, который позволяет рекрутировать другие прокаспазы, которые впоследствии димеризуются. Обе молекулы прокаспазы подвергаются расщеплению автокаталитическим путём. Это приводит к удалению продомена и расщеплению линкерной области между большой и малой субъединицами. Происходит образование гетеротетрамера.
PDB изображение каспазы 8 (3KJQ) в "биологической сборке". Два оттенка синего цвета использованы для обозначения двух небольших субъединиц (p10), в то время как два оттенка фиолетового цвета представляют две большие субъединицы (p20).
Экзекуторная каспаза

Каспаза Каспазы 3

Экзекуторная каспаза конститутивно существует в виде гомодимеров. Красные разрезы представляют области, где инициаторная каспаза расщепляет эффекторную каспазу. Образующиеся малая (p12) и большая субъединица (p17) каждой каспазы 3 в дальнейшем ассоциируется, что приводит к образованию гетеротетрамера.
[17]
PDB изображение каспазы 3 (4QTX) в "биологической сборке". Два оттенка синего цвета использованы для обозначения двух небольших единиц, в то время как два оттенка фиолетового цвета представляют две большие субъединицы.

Некоторые роли, исполняемые каспазами

В апоптозе

Апоптоз является формой запрограммированной гибели клеток, когда клетка претерпевает морфологические изменения, которые минимизируют своё влияние на окружающие клетки, чтобы избежать индукции иммунного ответа. Клетка сжимается и конденсируется — цитоскелет разрушается, ядерная оболочка разбирается и происходит фрагментация ДНК. Это приводит к тому, что клетки образуют замкнутые тела, называемые «пузырьками», чтобы избежать высвобождения клеточных компонентов во внеклеточную среду. Кроме того, изменяется содержание фосфолипидов в клеточной мембране, что делает умирающую клетку более восприимчивой к фагоцитарной атаке и утилизации[18].

Модель образования апоптосомы «Цитохром c- Apaf-1-CARD-прокаспаза-9». Активированная таким образом каспаза-9 рекрутирует прокаспазу-3, которая в свою очередь активируется до каспазы-3.

Апоптопические каспазы подразделяются на:

Как только происходит активация инициаторных каспаз, запускается цепная реакция, приводящая к активации нескольких других эффекторных каспаз. Экзекуторные каспазы разрушают более 600 клеточных компонентов[19], чтобы вызвать морфологические изменения при апоптозе.

Примеры каспазных каскадов, происходящих во время апоптоза:

  1. Внутренний (митохондриальный) сигнальный путь апоптоза: во время клеточного стресса митохондриальный цитохром c высвобождается в цитозоль. Эта молекула связывает адаптерный белок (APAF-1), который рекрутирует инициаторную каспазу 9 (посредством взаимодействия CARD-CARD). Это приводит к образованию каспазы, активирующей мультипротеиновый комплекс, называемый апоптосомой. После активации инициаторных каспаз, таких как каспаза 9, происходит расщепление и активация других каспаз-эффекторов. Это приводит к деградации клеточных компонентов при апоптозе.
  2. Внешний сигнальный путь апоптоза: Каспазный каскад также активируется внеклеточными лигандами посредством рецепторов смерти, расположенных на клеточной поверхности. Это достигается путём формирования полипротеинового сигнального комплекса смерти (DISC), который рекрутирует и активирует прокаспазу. Например, лиганд FasL связывает рецептор FasR на внеклеточной поверхности рецептора; связывание активирует домены смерти в цитоплазматическом хвосте рецептора. Адаптерный белок FADD будет рекрутировать (посредством взаимодействия домена смерти и домена смерти) прокаспазу 8 через домен DED. Данные белки FasR, FADD и прокаспаза 8 образуют «сигнальный комплекс, индуцирующий смерть» (DISC), в котором активируется каспаза 8. Это может привести либо к нисходящей активации внутреннего пути путём индукции митохондриального стресса, либо к прямой активации каспаз-экзекуторов (каспаза 3, каспаза 6 и каспаза 7), предназначенных для разрушения клеточных компонентов, как показано внизу на обобщённой схеме[20].
Обобщённая схема апоптоза млекопитающих.

В пироптозе

Пироптоз является одной из форм запрограммированной гибели клеток, которая по своей природе вызывает иммунный ответ. Он морфологически отличается от других типов гибели клеток — клетки набухают, разрываются и выделяют провоспалительное клеточное содержимое. Это происходит в ответ на ряд раздражителей, включая микробные инфекции, а также сердечные приступы (например, происходящие при инфаркте миокарда)[21]. Каспаза 1, каспаза 4 и каспаза 5 у людей и каспаза 1 и каспаза 11 у мышей играют важную роль в индукции гибели клеток при пироптозе. Данный процесс ограничивает жизнь и время пролиферации внутриклеточных и внеклеточных патогенов.

Участие каспазы 1 в пироптозе

Активация каспазы 1 опосредована репертуаром белков, что позволяет выявлять целый ряд патогенных лигандов. Некоторыми медиаторами активации каспазы 1 являются: NOD-подобные рецепторы (NLRs), AIM2-подобные рецепторы (ALRs), Пирин и IFI16[22]. Данные белки позволяют активировать каспазу 1 путём образования активирующего мультипротеинового комплекса, называемого инфламмасомой.

Схема инфламмасомы NLRP3. Вверху показана доменная структура NLRP3, ASC и прокаспазы 1, ниже проиллюстрирована сборка инфламмасомы при взаимодействии NLRP3 с лигандом.

Например, NOD-подобный обогащённый лейцином повтор, NLRP3 чувствителен к оттоку ионов калия из клетки (K+). Этот клеточный ионный дисбаланс приводит к олигомеризации молекул NLRP3 с образованием мультипротеинового комплекса, называемого NLRP3-инфламмасомой. Прокаспаза 1 приводится в непосредственную близость с другой молекулой прокаспазы, происходит дальнейший процесс димеризации и аутопротеолитическое расщеплению[22].

Некоторые патогенные сигналы, которые приводят к пироптозу, вызванный активацией каспазой 1, перечислены ниже:

  • ДНК в цитозоле клетки связывается с AIM2-подобными рецепторами, вызывающими пироптоз
  • Аппарат бактериальной системы секреции III типа (встречается у бактерий Yersinia, Salmonella и Shigella[23]) связывается с NOD-подобным богатым лейцином повтором, называемым NAIP (NAIP1 у человека и NAIP4 у мышей).

Пироптоз, вызванный активацией каспазы 4 и каспазы 5 у людей и каспазы 11 у мышей

Эти каспазы обладают способностью вызывать прямой пироптоз, когда молекулы липополисахарида (LPS) (обнаруженные в клеточной стенке грамотрицательных бактерий) проникают и идентифицируются в цитоплазме клетки-хозяина. Например, каспаза 4 действует как рецептор и протеолитически активируется без необходимости в инфламмасоме или без активации каспазы 1[22].

Важнейшим нижестоящим субстратом для пироптопических каспаз является гасдермин D (GSDMD)[24].

Роль в воспалении

Воспаление представляет собой как защитную реакцию организма в результате негативного воздействия вредного раздражителя, таких как повреждение ткани или бактериальная инфекция и направленную на восстановление равновесного (нормального) гомеостатического состояния[19].

Каспаза 1, каспаза 4, каспаза 5 и каспаза 11 считаются воспалительными каспазами[7].

  • Каспаза 1 является ключевой в активации провоспалительных цитокинов; они действуют как сигналы для иммунных клеток и создают благоприятную среду для рекрутирования иммунных клеток в месте повреждения. Поэтому каспаза 1 играет фундаментальную роль во врождённой иммунной системе. Фермент отвечает за процессинг цитокинов, таких как pro-ILβ и pro-IL18, а также за их секрецию (выделение)[22].
  • Каспаза 4 и 5 у человека и каспаза 11 у мышей играют уникальную роль в качестве рецептора, благодаря чему они связываются с LPS, молекулой, которой богаты поверхности клеток грамотрицательных бактерий. Связывание может привести к процессингу и секреции цитокинов IL-1β и IL-18 путём активации каспазы 1; этот последующий эффект такой же, как описано выше. Это также приводит к секреции другого воспалительного цитокина, который не подвержен процессингу. Молекула цитокина называется про-IL1α. Также имеются данные о воспалительной каспазе, способствующей секреции цитокинов, осуществляемой каспазой 11; процесс происходит путём инактивации мембранного канала, который блокирует секрецию IL-1β[22].
  • Каспазы могут также вызывать воспалительный ответ на транскрипционном уровне. Существуют доказательства того, что данный воспалительный ответ способствует транскрипции ядерного фактора-κB (NF-κB), транскрипционного фактора, который помогает транскрибировать воспалительные цитокины, такие как IFN, TNF, IL-6 и IL-8. Например, каспаза 1 активирует каспазу 7, которая в свою очередь расщепляет поли(АДФ-рибоза)-полимеразу — это активирует транскрипцию генов, контролируемых NF-κB[19].

Открытие каспаз

Роберт Хорвиц первоначально установил важность каспаз при апоптозе и обнаружил, что ген ced-3 необходим для гибели клеток, которая произошла во время развития нематоды C. elegans. Хорвиц и его коллега Джуниинг Юань обнаружили в 1993 году, что белок, кодируемый геном ced-3, представляет собой цистеиновую протеазу со свойствами, аналогичными ферменту, интерлейкин-1-бета превращающему у млекопитающих (ICE) (в настоящее время известный как каспаза 1). В то время ICE была единственной известной каспазой[25]. Впоследствии были идентифицированы каспазы других млекопитающих, в дополнение к каспазам, втречаемых в организмах, как, например у плодовой мухи Drosophila melanogaster.

Исследователи определились с номенклатурой каспаз в 1996 году. Во многих случаях конкретная каспаза была идентифицирована одновременно более чем одной лабораторией; каждая из которых тогда дали белкам различные наименования. Например, каспаза 3 была по-разному известна как CPP32, апопаин и Yama. Поэтому каспазы были пронумерованы в том порядке, в котором они были идентифицированы[26]. Поэтому ICE был переименован в каспазу 1. ICE был первой каспазой млекопитающих, которая была охарактеризована из-за её сходства с геном гибели нематод ced-3, но, по-видимому, основная роль этого фермента заключается в опосредовании воспаления, нежели в гибели клеток.

Эволюция

У животных апоптоз индуцируется каспазами, а у грибов и растений апоптоз индуцируется аргинин- и лизин-специфической каспазоподобной протеазой, называемой метакаспазой. Поиск гомологии выявил тесную гомологию между каспазами и каспазоподобными белками Reticulomyxa (одноклеточного организма). Филогенетическое исследование показывает, что расхождение последовательностей каспазы и метакаспазы происходило до расхождения эукариот[27].

См. также

Литература

Ссылки

  1. Wilson K. P., Black J. A., Thomson J. A. et al. Structure and mechanism of interleukin-1 beta converting enzyme (англ.) // Nature : journal. — 1994. — July (vol. 370, no. 6487). — P. 270—275. — doi:10.1038/370270a0. — PMID 8035875.
  2. Saleh, Maya; Vaillancourt, John P; Graham, Rona K; Huyck, Matthew; Srinivasula, Srinivasa M; Alnemri, Emad S; Steinberg, Martin H; Nolan, Vikki; Baldwin, Clinton T; Hotchkiss, Richard S; Buchman, Timothy G; Zehnbauer, Barbara A; Hayden, Michael R; Farrer, Lindsay A; Roy, Sophie; Nicholson, Donald W. Differential modulation of endotoxin responsiveness by human caspase-12 polymorphisms (англ.) // Nature : journal. — 2004. — Vol. 429, no. 6987. — P. 75—9. — doi:10.1038/nature02451. — PMID 15129283.
  3. Rathore, S.; Datta, G.; Kaur, I.; Malhotra, P.; Mohmmed, A. Disruption of cellular homeostasis induces organelle stress and triggers apoptosis like cell-death pathways in malaria parasite (англ.) // Cell Death & Disease : journal. — 2015. — 2 July (vol. 6, no. 7). — P. e1803. — doi:10.1038/cddis.2015.142. — PMID 26136076. — PMC 4650714.
  4. Shalini, S.; Dorstyn, L.; Dawar, S.; Kumar, S. Old, new and emerging functions of caspases (англ.) // Cell Death & Differentiation : journal. — 2015. — 1 April (vol. 22, no. 4). — P. 526—539. — ISSN 1350-9047. — doi:10.1038/cdd.2014.216. — PMID 25526085. — PMC 4356345.
  5. 1 2 3 Goodsell, David S. The Molecular Perspective: Caspases (англ.) // The Oncologist : journal. — 2000. — 1 October (vol. 5, no. 5). — P. 435—436. — ISSN 1083-7159. — doi:10.1634/theoncologist.5-5-435. — PMID 11040280.
  6. McIlwain, David R.; Berger, Thorsten; Mak, Tak W. Caspase Functions in Cell Death and Disease (англ.) // Cold Spring Harbor Perspectives in Biology : journal. — 2013. — 1 April (vol. 5, no. 4). — P. a008656. — ISSN 1943-0264. — doi:10.1101/cshperspect.a008656. — PMID 23545416. — PMC 3683896.
  7. 1 2 Lorenzo; Galluzzi; López-Soto, Alejandro; Kumar, Sharad; Kroemer, Guido. Caspases Connect Cell-Death Signaling to Organismal Homeostasis (англ.) // Immunity : journal. — Cell Press, 2016. — 16 February (vol. 44, no. 2). — P. 221—231. — ISSN 1074-7613. — doi:10.1016/j.immuni.2016.01.020. — PMID 26885855.
  8. Jänicke, Reiner U.; Sohn, Dennis; Totzke, Gudrun; Schulze-Osthoff, Klaus. Caspase-10 in Mouse or Not? (англ.) // Science. — 2006. — June (vol. 312, no. 5782). — P. 1874. — doi:10.1126/science.312.5782.1874a. — PMID 16809511.
  9. Stowe, Irma; Lee, Bettina; Kayagaki, Nobuhiko. Caspase-11: arming the guards against bacterial infection (англ.) // Immunological Reviews : journal. — 2015. — Vol. 265, no. 1. — P. 75—84. — doi:10.1111/imr.12292. — PMID 25879285.
  10. Koenig, Ulrich; Eckhart, Leopold; Tschachler, Erwin. Evidence That Caspase-13 Is Not a Human but a Bovine Gene (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications  (англ.) : journal. — 2001. — Vol. 285, no. 5. — P. 1150—1154. — doi:10.1006/bbrc.2001.5315. — PMID 11478774.
  11. Vanden Berghe T., Linkermann A., Jouan-Lanhouet S., Walczak H., Vandenabeele P. Regulated necrosis: the expanding network of non-apoptotic cell death pathways (англ.) // Nature Reviews. Molecular Cell Biology : journal. — 2014. — February (vol. 15, no. 2). — P. 135—147. — doi:10.1038/nrm3737. — PMID 24452471.
  12. Denecker, Geertrui; Ovaere, Petra; Vandenabeele, Peter; Declercq, Wim. Caspase-14 reveals its secrets (англ.) // The Journal of Cell Biology  (англ.) : journal. — 2008. — 11 February (vol. 180, no. 3). — P. 451—458. — ISSN 0021-9525. — doi:10.1083/jcb.200709098. — PMID 18250198. — PMC 2234247.
  13. 1 2 Shi, Yigong. Caspase Activation (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 2004. — 25 June (vol. 117, no. 7). — P. 855—858. — ISSN 0092-8674. — doi:10.1016/j.cell.2004.06.007. — PMID 15210107.
  14. Lahm, Armin; Paradisi, Andrea; Green, Douglas R; Melino, Gerry. Death fold domain interaction in apoptosis (англ.) // Cell Death and Differentiation : journal. — 2003. — Vol. 10, no. 1. — P. 10—2. — doi:10.1038/sj.cdd.4401203. — PMID 12655289.
  15. Kumar, S. Caspase function in programmed cell death (англ.) // Cell Death and Differentiation : journal. — 2006. — Vol. 14, no. 1. — P. 32—43. — doi:10.1038/sj.cdd.4402060. — PMID 17082813.
  16. Riedl, Stefan J.; Shi, Yigong. Molecular mechanisms of caspase regulation during apoptosis (англ.) // Nature Reviews Molecular Cell Biology : journal. — 2004. — November (vol. 5, no. 11). — P. 897—907. — doi:10.1038/nrm1496. — PMID 15520809.
  17. Lavrik, I.; Krueger, A.; Schmitz, I.; Baumann, S.; Weyd, H.; Krammer, P. H.; Kirchhoff, S. The active caspase-8 heterotetramer is formed at the CD95 DISC (англ.) // Cell Death & Differentiation : journal. — 2003. — 1 January (vol. 10, no. 1). — P. 144—145. — ISSN 1350-9047. — doi:10.1038/sj.cdd.4401156. — PMID 12655304.
  18. Elmore, Susan. Apoptosis: A Review of Programmed Cell Death (англ.) // Toxicologic Pathology  (англ.) : journal. — 2007. — 1 June (vol. 35, no. 4). — P. 495—516. — ISSN 0192-6233. — doi:10.1080/01926230701320337. — PMID 17562483. — PMC 2117903.
  19. 1 2 3 Sollberger, Gabriel; Strittmatter, Gerhard E.; Garstkiewicz, Martha; Sand, Jennifer; Beer, Hans-Dietmar. Caspase-1: The inflammasome and beyond (англ.) // Innate Immunity : journal. — 2014. — 1 February (vol. 20, no. 2). — P. 115—125. — ISSN 1753-4259. — doi:10.1177/1753425913484374. — PMID 23676582.
  20. Creagh, Emma M. Caspase crosstalk: integration of apoptotic and innate immune signalling pathways (англ.) // Trends in Immunology  (англ.) : journal. — Cell Press, 2014. — December (vol. 35, no. 12). — P. 631—640. — doi:10.1016/j.it.2014.10.004. — PMID 25457353.
  21. Bergsbaken, Tessa; Fink, Susan L.; Cookson, Brad T. Pyroptosis: host cell death and inflammation (англ.) // Nature Reviews Microbiology : journal. — 2009. — Vol. 7, no. 2. — P. 99—109. — doi:10.1038/nrmicro2070. — PMID 19148178. — PMC 2910423.
  22. 1 2 3 4 5 Eldridge, Matthew JG; Shenoy, Avinash R. Antimicrobial inflammasomes: unified signalling against diverse bacterial pathogens (англ.) // Current Opinion in Microbiology : journal. — Elsevier, 2015. — Vol. 23. — P. 32—41. — doi:10.1016/j.mib.2014.10.008. — PMID 25461570.
  23. Green E. R., Mecsas J. Bacterial Secretion Systems: An Overview. (англ.) // Microbiology Spectrum. — 2016. — February (vol. 4, no. 1). — doi:10.1128/microbiolspec.VMBF-0012-2015. — PMID 26999395. [исправить]
  24. He, Wan-ting; Wan, Haoqiang; Hu, Lichen; Chen, Pengda; Wang, Xin; Huang, Zhe; Yang, Zhang-Hua; Zhong, Chuan-Qi; Han, Jiahuai. Gasdermin D is an executor of pyroptosis and required for interleukin-1β secretion (англ.) // Cell Research  (англ.) : journal. — 2015. — 1 December (vol. 25, no. 12). — P. 1285—1298. — ISSN 1001-0602. — doi:10.1038/cr.2015.139. — PMID 26611636. — PMC 4670995.
  25. Yuan, J. et al. The C. elegans cell death gene ced-3 encodes a protein similar to mammalian interleukin-1 beta-converting enzyme (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1993. — Vol. 75, no. 4. — P. 641—652. — doi:10.1016/0092-8674(93)90485-9. — PMID 8242740.
  26. Alnemri ES  (англ.); Emad S. et al. Human ICE/CED-3 Protease Nomenclature (англ.) // Cell. — Cell Press, 1996. — Vol. 87, no. 2. — P. 171. — doi:10.1016/S0092-8674(00)81334-3. — PMID 8861900. Архивировано 17 декабря 2012 года.
  27. Klim, Joanna; Gładki, Arkadiusz; Kucharczyk, Roza; Zielenkiewicz, Urszula; Kaczanowski, Szymon. Ancestral State Reconstruction of the Apoptosis Machinery in the Common Ancestor of Eukaryotes (англ.) // G3: Genes, Genomes, Genetics  (англ.) : journal. — 2018. — 27 April (vol. 8, no. 6). — P. 2121—2134. — ISSN 2160-1836. — doi:10.1534/g3.118.200295. — PMID 29703784. — PMC 5982838.

Внешние ссылки

Примечания

  1. 1 2 Functional CASP12 is only expressed in some individuals of African descent, while individuals of Asian or Caucasian descent express only a non-functional truncated form.[2]
  2. 1 2 3 CASP4 and CASP5 are considered to be the human orthologues of CASP11, which was found in mice and rats but not in humans.[9]
Эта страница в последний раз была отредактирована 21 ноября 2023 в 15:10.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.
Основа этой страницы находится в Википедии. Текст доступен по лицензии CC BY-SA 3.0 Unported License. Нетекстовые медиаданные доступны под собственными лицензиями. Wikipedia® — зарегистрированный товарный знак организации Wikimedia Foundation, Inc. WIKI 2 является независимой компанией и не аффилирована с Фондом Викимедиа (Wikimedia Foundation).