Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.

Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.

4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день
и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
Что мы делаем. Каждая страница проходит через несколько сотен совершенствующих техник. Совершенно та же Википедия. Только лучше.
.
Лео
Ньютон
Яркие
Мягкие

Из Википедии — свободной энциклопедии

Гексокиназа
Кристаллическая структура гексокиназы 1 из Kluyveromyces lactis[1].

Кристаллическая структура гексокиназы 1 из Kluyveromyces lactis[1].
Идентификаторы
Шифр КФ 2.7.1.1
Номер CAS 9001-51-8
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9001-51-8
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Гексокина́за (АТФ-зависимая D-гексоза-6-фосфотрансфераза) (КФ 2.7.1.1) — цитоплазматический фермент класса трансфераз, подкласса фосфотрансфераз, первый фермент пути гликолиза. В отличие от глюкокиназы, константа Михаэлиса гексокиназы равна 0,1 ммоль/л, следовательно, гексокиназа, локализованная в клетках большинства тканей организма человека, буквально «вылавливает» глюкозу из плазмы крови, тогда как глюкокиназа катализирует реакцию фосфорилирования глюкозы лишь при высоких её концентрациях. Соответственно, глюкокиназа и гексокиназа обеспечивают перераспределение потока глюкозы в организме: во время всасывания питательных веществ из кишечника концентрация глюкозы в плазме крови увеличивается, и глюкоза направляется в печень, где подвергается действию глюкокиназы; по окончании пищеварения — на фоне снижения концентрации глюкозы — она направляется в скелетные мышцы, где на неё действует гексокиназа.

Гексокиназа-3 производит фосфорилирование шестиуглеродных сахаров (гексоз) с использованием энергии АТФ:

D-гексоза + АТФ → D-гексозо-6-фосфат + АДФ.

Субстратом фосфорилирования могут быть такие гексозы как D-глюкоза, D-манноза, D-фруктоза, сорбитол и D-гликозамин.

Наибольшее значение имеет реакция фосфорилирования D-глюкозы, реакция имеет вид:

D-глюкоза + АТФ → D-глюкозо-6-фосфат + АДФ.

Гексокиназа найдена у бактерий, растений и у всех животных, включая человека. У млекопитающих известно четыре изофермента, или изотипа, гексокиназы (I—IV). IV тип также называется глюкокиназой. Этот изотип гексокиназы встречается преимущественно в гепатоцитах.

На активность гексокиназы в клетках животных действуют ряд факторов. Гексокиназы I—III ингибируются продуктом реакции глюкозо-6-фосфатом. Инсулин, адреналин, тиреоидные гормоны повышают гексокиназную активность в клетках, в то время как глюкокортикоиды, соматотропин её снижают.

См. также

Примечания

  1. PDB 3O08; Kuettner EB, Kettner K, Keim A, Svergun DI, Volke D (2010). “Crystal structure of dimeric KlHxk1 in crystal form I”. DOI:10.2210/pdb3o08/pdb.
Эта страница в последний раз была отредактирована 25 августа 2022 в 08:29.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.
Основа этой страницы находится в Википедии. Текст доступен по лицензии CC BY-SA 3.0 Unported License. Нетекстовые медиаданные доступны под собственными лицензиями. Wikipedia® — зарегистрированный товарный знак организации Wikimedia Foundation, Inc. WIKI 2 является независимой компанией и не аффилирована с Фондом Викимедиа (Wikimedia Foundation).