La toxina Pertussis (PT) es una exotoxina formada a base de proteínas tipo AB<sub>5</sub> producida por la bacteria Bordetella pertussis.[1] PT está involucrada en la colonización del tracto respiratorio y el establecimiento de la infección. Diversas investigaciones sugieren que PT puede desempeñar un papel terapéutico en cierto número de dolencias humanas comunes tales como la hipertensión,[2] inhibición viral[3] e inhibición autoinmune.[4]
Mecanismo de patogenicidad
PT es una exotoxina con cinco subunidades (nombradas desde S1 hasta S5 —cada complejo contiene dos copias de S4—).[5] Las subunidades están dispuestas en una estructura A-B: el componente A es enzimáticamente activo y está formado de la subunidad S1, mientras que el componente B es la parte de unión al receptor receptor y está formada de subunidades S2–S5.[5] Las subunidades son codificadas por genes ptx codoficados en un amplio operon PT que además incluye genes adicionales los que codofican la proteína Ptl: Junto con estas proteínas forman el complejo de secreción PT.[6]
PT es liberada desde B. pertussis en una forma inactiva. Cuando la subunidad B se une al receptor de la membrana celular, la subunidad A (o protómero) se activa, quizás a través de la acción de glutatión y ATP.[7] PT cataliza la ribosilación de ADP de la subunidad α de las proteína G's heterotrimérica Gi, Go, y Gt. Esto impide que la proteína G interactúe con el receptor acoplado en la membrana celular, interfiriendo de este modo con la comunicación intracelular.[8] Dado que la subunidad Gα permanece en su estado inactivo, unida a GDP, son incapaces de inhibir la adenilil ciclasa, manteniendo así elevados niveles de adenilil ciclasa y cAMP.
Referencias
- ↑ Ryan KJ; Ray CG (editors) (2004). Sherris Medical Microbiology (4th ed. edición). McGraw Hill. ISBN 0-8385-8529-9.
- ↑ Kost C, Herzer W, Li P, Jackson E (1999). «Pertussis toxin-sensitive G-proteins and regulation of blood pressure in the spontaneously hypertensive rat». Clin Exp Pharmacol Physiol 26 (5-6): 449-55. PMID 10386237. doi:10.1046/j.1440-1681.1999.03058.x.
- ↑ Alfano M, Pushkarsky T, Poli G, Bukrinsky M (2000). «The B-oligomer of pertussis toxin inhibits human immunodeficiency virus type 1 replication at multiple stages». J Virol 74 (18): 8767-70. PMID 10954581. doi:10.1128/JVI.74.18.8767-8770.2000.
- ↑ Bagley K, Abdelwahab S, Tuskan R, Fouts T, Lewis G (2002). «Pertussis toxin and the adenylate cyclase toxin from Bordetella pertussis activate human monocyte-derived dendritic cells and dominantly inhibit cytokine production through a cAMP-dependent pathway». J Leukoc Biol 72 (5): 962-9. PMID 12429718.
- ↑ a b Locht C, Antoine R (1995). «A proposed mechanism of ADP-ribosylation catalyzed by the pertussis toxin S1 subunit». Biochimie 77 (5): 333-40. PMID 8527486. doi:10.1016/0300-9084(96)88143-0.
- ↑ Weiss A, Johnson F, Burns D (1993). «Molecular characterization of an operon required for pertussis toxin secretion». Proc Natl Acad Sci U S a 90 (7): 2970-4. PMID 8464913. doi:10.1073/pnas.90.7.2970.
- ↑ Finger H, von Koenig CHW (1996). Bordetella. In: Barron's Medical Microbiology (Barron S et al, eds.) (4th ed. edición). Univ of Texas Medical Branch. (via NCBI Bookshelf) ISBN 0-9631172-1-1.
- ↑ Burns D (1988). «Subunit structure and enzymic activity of pertussis toxin». Microbiol Sci 5 (9): 285-7. PMID 2908558.
Véase también
Enlaces externos
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Datos: Q4859345
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