Es una proteína perteneciente a la familia de globinas que fue descubierta recientemente, su expresión está más que todo limitada al sistema nervioso central y periférico aunque también se puede encontrar en el sistema endocrino.[1] Tienen importancia para la homeostasis neuronal de oxígeno y evitar la hipoxia.[2]
Estructura
Solo tiene del 20% al 25% de la secuencia de aminoácidos que presenta la mioglobina y la hemoglobina. Estructuralmente, consta de ocho α-hélices que se nombran de la A a la H, y cavidades proteicas que pueden llegar a influenciar la forma de almacenamiento de ligandos y los caminos de difusión. Presenta ausencia de ligandos externos. La histidina en posición 7 de la hélice se une con el hierro de la posición 6 distal, de tal forma que cualquier ligando gaseoso tiene que competir con la histidina interna para unirse al hierro.[2]
Estudios del gen de la neuroglobina han demostrado que presenta tres intrones, a diferencia de dos que es lo normal en la hemoglobina.[1]
Referencias
- ↑ a b Brunori, M.; Vallone, B. (noviembre de 2006). html «A globin for the brain». The FASEB Journal 20: 2192-2193.
- ↑ a b Hankeln, T; Ebner, B., & Fuchs, C. (enero de 2005). «Neuroglobin and cytoglobin in search of their role in the vertebrate globin family». Journal of Inorganic Biochemestry 99: 110-119.
Datos: Q22677801
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