Hsp60 es una proteína chaperona que tiene función como proteína de choque térmico, y como tal, previene el daño a las proteínas en respuesta a altos niveles de calor. Se presenta en la mayoría de bacterias gramnegativas, así como en mitocondrias y cloroplastos.[1] También se ha encontrado en el citoplasma eucariota.[2]
Nombres alternativos: HSP60, 60 kDa chaperonina, chaperonina 60, CPN60, proteína de choque térmico 60, HSP-60, HuCHA60, proteína de matriz mitocondrial P1, proteína de linfocitos P60 y HSPD1.
GroEL
GroEL es la proteína chaperona molecular Hsp60 de Escherichia coli de 60 kDa que forma un complejo cilíndrico activo de dos anillos que contienen 7 subunidades de GroEL cada uno.
GroEL junto con GroES forman parte del complejo molecular llamado GroEL/GroES.
Son esenciales en la célula, mediando el plegamiento de polipéptidos dependientes de ATP en una variedad de compartimentos.[3]
Referencias
- ↑ R S Gupta 1995, Evolution of the Chaperonin Families (Hsp60, Hsp10 and Tcp-1) of Proteins and the Origin of Eukaryotic Cells. Mol Microbiol, 15 (1), 1-11
- ↑ Itoh H, Komatsuda A, Ohtani H, et al. (2002). "Mammalian HSP60 is quickly sorted into the mitochondria under conditions of dehydration". Eur. J. Biochem. 269 (23): 5931–8. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03317.x. PMID 12444982.
- ↑ Fenton WA, et al. (1994). "Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release". Nature. 371 (6498): 614–9. doi:10.1038/371614a0. PMID 7935796.
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Datos: Q24723414
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