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Newton
Brights
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Fosfolipasa

De Wikipedia, la enciclopedia libre

Fosfolipasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 3.1
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína Hidrolasa
Funciones Enzima
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
[editar datos en Wikidata]
Fosfolipasa A2

Las fosfolipasas son una clase de enzimas que hidrolizan los enlaces éster presentes en los fosfolípidos.

YouTube Encyclopedic

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  • Derivados del Ácido Araquidónico (Eicosanoides): Prostaglandinas Leucotrienos
  • Protein Kinasa C - PKC
  • Glicerofosfolípidos,esfingolípidos y ceras

Transcription

Clasificación

Sitios hidrolizados por las fosfolipasas A1, A2, C y D. La fosfolipasa B hidroliza tanto los sitios de A1 como de A2.

Dependiendo del enlace éster que escinden se clasifican como A1, A2, B, C o D. Las fosfolipasas C y D son consideradas fosfodiesterasas.

Fosfolipasa A1

Las fosfolipasas A1 hidrolizan el enlace éster entre el primer acilo y el glicerol.[1]​

Fosfolipasa A2

Las fosfolipasas A2 hidrolizan el enlace éster entre el segundo acilo y el glicerol.[1]​

Fosfolipasa B

Las fosfolipasas B hidrolizan el enlace éster del primer acilo y del segundo acilo con el glicerol.

Fosfolipasa C

Artículo principal:  Fosfolipasa C

Las fosfolipasas C hidrolizan el enlace éster entre el glicerol y el grupo fosfato.[1]​

Fosfolipasa D

Artículo principal:  Fosfolipasa D

Las fosfolipasas D hidrolizan el enlace éster entre el fosfato y el grupo variable.[1]​

Referencias

  1. ↑ a b c d LODISH, BERK, MATSUDAIRA, KAISER, KRIEGER, SCOTT, ZIPURSKY, DARNELL (2005). "Biología Celular y Molecular (5ta. edición)". Panamericana. ISBN 950-06-1374-3. 
Esta página se editó por última vez el 17 ene 2024 a las 07:18.
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