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De Wikipedia, la enciclopedia libre

Inhibidor serpinpeptidasa, clado C (antitrombina), miembro 1
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1ANT , 1ATH , 1AZX , 1BR8 , 1DZG , 1DZH , 1E03 , 1E04 , 1E05 , 1JVQ , 1LK6 , 1NQ9 , 1OYH , 1R1L , 1SR5 , 1T1F , 1TB6 , 2ANT , 2B4X , 2B5T , 2BEH , 2GD4 , 2HIJ , 2ZNH , 3EVJ , 3KCG , 4EB1
Identificadores
Símbolos SERPINC1 (HGNC: 775) AT3; AT3D; ATIII; THPH7
Identificadores
externos
Locus Cr. 1 q23-25.1
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
462 11905
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P01008  P32261 
RefSeq
(ARNm)
NM_000488 NM_080844
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_000479 NP_543120
Ubicación (UCSC)
Cr. 1:
173.87 – 173.89 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]

La antitrombina es una pequeña glucoproteína que desactiva varias enzimas de la coagulación. La afinidad por éstas (su efectividad) está potenciada por la heparina, acelerando la acción de la antitrombina III en 1000 veces.[1]

La antitrombina III (abreviada como AT-III) es una glucoproteína formada por una cadena de 432 aminoácidos con un peso molecular de 58 kDa. Es un inhibidor de la coagulación a través de la neutralización de la trombina.

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  • Fibrinolisis y anticoagulación fisiológica
  • EMP Fisiología: Proteínas de la Cogaulación
  • Tiempo de Protrombina (TP) y Tiempo de Tromboplastina parcial activada (TTPa)

Transcription

Genética

El gen de la antitrombina está localizado en el cromosoma 1, locus 1q23-q25.1.

Deficiencia

La deficiencia de antitrombina es una enfermedad genética rara que generalmente sale a la luz cuando el paciente sufre trombosis venosas recurrentes y embolismo pulmonar. Esto fue descrito inicialmente por Egeberg, en 1965. Los pacientes son tratados con anticoagulantes o, más raramente, con un concentrado de antitrombina. Una de las formas del concentrado, ATryn, es obtenida de la leche de cabras modificadas genéticamente.[2]

En la insuficiencia renal (especialmente en el síndrome nefrótico), la antitrombina se pierde en la orina, lo cual lleva a una mayor actividad del factor II y del factor X, y a una marcada propensión a la trombosis.

Referencias

  1. Finley, Alan; Greenberg, Charles (2013-06). «Heparin Sensitivity and Resistance: Management During Cardiopulmonary Bypass». Anesthesia & Analgesia (en inglés estadounidense) 116 (6): 1210. ISSN 0003-2999. doi:10.1213/ANE.0b013e31827e4e62. Consultado el 4 de enero de 2023. 
  2. FDA Approves Orphan Drug ATryn to Treat Rare Clotting Disorder. FDA News. U.S. Food and Drug Administration. Revisado el 6 de febrero de 2009.

Véase también

Enlaces externos

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