Для установки нажмите кнопочку Установить расширение. И это всё.

Исходный код расширения WIKI 2 регулярно проверяется специалистами Mozilla Foundation, Google и Apple. Вы также можете это сделать в любой момент.

4,5
Келли Слэйтон
Мои поздравления с отличным проектом... что за великолепная идея!
Александр Григорьевский
Я использую WIKI 2 каждый день
и почти забыл как выглядит оригинальная Википедия.
Что мы делаем. Каждая страница проходит через несколько сотен совершенствующих техник. Совершенно та же Википедия. Только лучше.
.
Лео
Ньютон
Яркие
Мягкие

Мозговой натрийуретический пептид

Из Википедии — свободной энциклопедии

Мозговой натрийуретический пептид
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ NPPB ; BNP
Внешние ID OMIM: 600295  HomoloGene: 81698  GeneCards: Ген NPPB
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 4879 n/a
Ensembl ENSG00000120937 n/a
UniProt P16860 n/a
RefSeq (мРНК) NM_002521 n/a
RefSeq (белок) NP_002512 n/a
Локус (UCSC) Chr 1:
11.92 – 11.92 Mb
n/a
Поиск в PubMed Искать n/a

Мозговой натрийуретический пептид (МНП), также известен, как натрийуретический пептид типа В (BNP) или GC-B, представляет собой пептидный гормон. Продуцируется клетками желудочков сердца — кардиомиоцитами в ответ на чрезмерное растяжение клеток сердечной мышцы. Синтез мозгового натрийуретического пептида модулируется ионами кальция[1]. Мозговой натрийуретический пептид назван так, потому что он первоначально был идентифицирован в экстрактах головного мозга свиньи, хотя у людей он синтезируется в основном в желудочках сердца.

Является регулятором водно-солевого обмена в организме и важен для регуляции кровяного давления (мощный вазодилататор)[2].

Структура

Мозговой натрийуретический пептид состоит из 32 аминокислот. Характерной особенностью строения пептида является кольцевая структура, которая образована дисульфидной связью между двумя остатками цистеина. Одиннадцать из семнадцати аминокислотных остатков кольцевой структуры у всех представителей семейства натрийуретического пептида идентичны, тогда как концевые фрагменты выраженной гомологии не имеют. Пептид был открыт в 1988 году, выделен из экстрактов головного мозга свиньи.

Биосинтез

Биосинтез мозгового натрийуретического пептида в основном происходит в кардиомиоцитах желудочков сердца. Здесь он продуцируется в виде предшественника — прогормона (проМНП), состоящий из 108 аминокислотных остатков. Ген NPPB, кодирующий экспрессию прогормона (проМНП) локализован на коротком плече (p-плече) 1 хромосоме человека. Под действием специфической протеазы проМНП происходит расщепление на два фрагмента — первый, физиологически активный С-концевой фрагмент (BNP77-108), состоящий из 32 аминокислот, и N-концевой фрагмент (NT-proBNP), физиологическая активность которого к настоящему моменту не установлена[3].

Главным стимулом синтеза и секреции мозгового натрийуретического пептида предсердиями и желудочками является повышение давления в камерах сердца и соответственно растяжение этих камер.

Физиологическая роль

Физиологическое действие мозгового натрийуретического пептида аналогично АНП и включает: вазодилатацию, торможение выработки ренина и альдостерона, снижение нагрузки на миокард, а также улучшение коллатерального коронарного кровотока. Кардиопротекторное действие мозгового натрийуретического пептида в условиях ишемии ассоциируется с повышением активности вторичного посредника — цГМФ, а также открытием митохондриальных калиевых каналов[4].

По некоторым данным, экспрессия МНП в нейронах играет роль в появлении зуда у людей, страдающих псориазом, и у многих других больных с хроническим зудом. Пока это подтверждено опытами над мышами[5].

Диагностическое значение

Мозговой натрийуретический пептид обладает высокой отрицательной прогностической способностью (>90 %) в диагностике сердечной недостаточности. Это связано с тем, что натрийуретические пептиды В-типа секретируются в желудочках сердца, непосредственно отражая нагрузку на миокард, в то время как А-тип оказывается так называемым «непрямым» маркером. Имеются данные, указывающие на то, что пептиды В-типа более точно отражают миокардиальное напряжение в стенке левого желудочка[6]. К тому же пептиды B-типа (МНП, N-МНП) в плазме крови намного устойчивее пептидов А-типа (АНП)[7].

Примечания

  1. Ziskoven D, Forssmann WG, Holthausen U, Menz G, Addicks K, Rippegater G: Calcium Calmodulinantagonists Influences the release of Cardiodilatin/ANP from Atrial Cardiocytes. Handbook Endocrinology of the Heart, edited by Kaufmann W, Wambach G, 01/1989; Springer Verlag Berlin Heidelberg New York; ISBN/EAN 978-3-540-51409-1 Архивная копия от 23 мая 2013 на Wayback Machine
  2. Cardiovascular Pharmacology Concepts. Дата обращения: 26 июля 2019. Архивировано 21 февраля 2019 года.
  3. Биохимические и иммунохимические свойства натрийуретического пептида В-типа и его предшественника - скачать бесплатно автореферат диссертации по биологии, специальность Биохим... Дата обращения: 21 мая 2013. Архивировано 4 марта 2016 года.
  4. Агеев Ф. Т., Скворцов А. А., Мареев В. Ю., Беленков Ю. Н. Сердечная недостаточность на фоне ишемической болезни сердца: некоторые вопросы эпидемиологии, патогенеза и лечения. РМЖ 2000; 8: 15-16.
  5. The Cells and Circuitry for Itch Responses in Mice. Дата обращения: 29 мая 2013. Архивировано 8 июня 2013 года.
  6. Hall C. The value of natriuretic peptides for the management of heart failure: current state of play. Eur J Heart Fail. 2001;3:395-397.
  7. Buckley M., Marcus N., Yacoub M., Singer D. Prolonged stability of brain natriuretic peptide: importance for-invasive assessment of cardiac function in clinical practice. Clin Sci 1998;95:235-239.

См. также

Эта страница в последний раз была отредактирована 15 июня 2024 в 18:27.
Как только страница обновилась в Википедии она обновляется в Вики 2.
Обычно почти сразу, изредка в течении часа.
Основа этой страницы находится в Википедии. Текст доступен по лицензии CC BY-SA 3.0 Unported License. Нетекстовые медиаданные доступны под собственными лицензиями. Wikipedia® — зарегистрированный товарный знак организации Wikimedia Foundation, Inc. WIKI 2 является независимой компанией и не аффилирована с Фондом Викимедиа (Wikimedia Foundation).