Альфа-спираль

Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ${\displaystyle i+4\rightarrow i}$). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году^[1][2].

Параметры идеальной α-спирали:

• число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
• диаметр спирали — 1,5 нм;
• шаг спирали — 0,54 нм;
• на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.

Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.

Примечания

См. также

• Вторичная структура
• Мотив (молекулярная биология)
• β-листы, складчатые слои — другой распространенный вариант вторичной структуры.
• β-цилиндр
• β-сэндвич
• Прионы

Литература

• Введение в физику белка Лекция 13

Эта страница в последний раз была отредактирована 5 июля 2023 в 21:00.